Glycin-Amidinotransferase

Glycin-Amidinotransferase sollte als Glykosylierungsenzym betrachtet werden, das in Arzneimitteln ein breites Anwendungsspektrum hat. Es wurde 1933 von Glenn Theodore Watson entdeckt und seitdem haben Enzyme dieser Klasse keine wesentlichen Veränderungen oder Verbesserungen erfahren. Im Jahr 2006 wurde die Untersuchung der Struktur des vollständigen Glykoproteins Glycin-Amidin-Transaminase abgeschlossen, einschließlich Aminosäuren (Glycin, Amid und Tyrosin), zwei Untereinheiten von E. coli (Präpolymer und Polypeptid), α-Aminosäureresten und weiteren

Glycin-Amidinotransferase (Glycin-AT) wird auch Glycinamid-Kohlenstofftransferase genannt. Glycin-AT befindet sich in der Plasmamembran der Kerne von Epithelzellen der Bauchspeicheldrüse, Speicheldrüsen und Kleinhirnzellen sowie in den glatten Muskelzellen der Gebärmutter und deren Nervenenden.

Glycin gehört zu einer Gruppe einfacher organischer Moleküle, die Bestandteile von Proteinen in lebenden Organismen sind. Glycin ist strukturell mit der Aminosäure Serin verwandt. Erhöhte Glycinspiegel (oder seine Metaboliten) im Blutserum werden bei Erkrankungen wie Leberzirrhose, Schock nach schweren Verbrennungen und Proteinämie beobachtet. Andere Ursachen für erhöhte Glycinspiegel sind Schizophrenie, diffuse Nierenmalazie, neuroendokrine Tumoren, Nierenversagen, Hyperparathyreoidismus und Medikamentenüberdosierung.

Reduzierte Serumglycinspiegel, d. h. Hypoglycinämie,