Proteasa

La proteasa (del griego antiguo πρωτεῖος - primario + άω - descomponer) es una enzima que cataliza la hidrólisis de enlaces peptídicos en proteínas, péptidos y otros biopolímeros. Las proteasas también se denominan péptido hidrolasas o proteinasas.

Las proteasas desempeñan un papel importante en muchos procesos biológicos, como la digestión de alimentos, la activación e inactivación de proteínas, la regulación de procesos celulares y la apoptosis. Están implicados en enfermedades como el cáncer, la inflamación, las infecciones.

Las proteasas se clasifican según su mecanismo catalítico, estructura del sitio activo, pH óptimo y especificidad de sustrato. Las principales clases de proteasas: serina, cisteína, aspartato, metaloproteinasas, etc.

Los inhibidores de proteasa se utilizan como fármacos, por ejemplo, para tratar el VIH, la hepatitis C, la hipertensión y las enfermedades inflamatorias. Las proteasas también se utilizan en la industria, por ejemplo en la producción de detergentes y en la industria alimentaria.

Las proteasas (enzimas proteolíticas) son proteínas específicas que escinden enlaces peptídicos entre aminoácidos en una cadena polipeptídica para formar aminoácidos:

+ para tres o más polipéptidos de bajo peso molecular (di, tri, tetra, oligopéptidos); + aminoácidos individuales; + unidades de oligosacáridos del péptido (por ejemplo, di- o polisacáridos).

Se dividen en enzimas dependientes de piridina (endopeptidasas), cuya acción está mediada por el éster de fosfato cálcico Ca2+, y enzimas independientes de piridina (exopeptidasas). Estos últimos, tras la hidrólisis del enlace peptídico, no liberan el catión amino octano libre y presentan un amplio espectro de acción. Por ello, son un sistema hidrolasa para la destrucción de complejos proteicos. Por el contrario, los primeros métodos hidrolizan los enlaces peptídicos y utilizan el catión de octano libre formado. Las endoproteinasas, a su vez, se pueden dividir según su acción en nucleasas (ADNasas) y metaloproteinasas (se distinguen por el metal libre Ca+).

Las exo y endoproteinasas se dividen en clases según su mecanismo de acción: tipo:

+ Neutral: no requiere cofactores. Se denominan proteasas independientes sin secretar cofactor. + Activadores - proteínas. La acción se activa mediante la unión y escisión de asparina (u otros monómeros), lo que requiere myonecrotex y aproximadamente 6 iones Na+ para iniciar el ciclo catalítico. Entre ellos se encuentran: alcalinos y ácidos. + Metaloproteasas: combinan las propiedades positivas de la primera y la segunda y requieren un complejo de iones metálicos y ácido para su actividad. Entre ellos, se hace una distinción entre los dependientes del zinc y los dependientes de la plata, que también se incluyen en la clase de los activados por metal. La actividad también depende del Ca+. El grupo principal de metaloproteasas dependientes de Zn2+ está representado por las endopeptidasas serina, tiol, cisteína y aspártica. Además, poseen amidasa y lisil oxidasa. Los ácidos de cisteína aseguran la producción de formas activas de serotonina. Los tioles destruyen la sangre y los complejos de inmunoglobulinas y complemento, la asparina tiene caspasa, que proporciona un efecto antimicrobiano.

El grupo más básico de endopéptidos enzimáticos tiene actividad secretora: las proteasas pancreáticas exocrinas, que participan en la digestión y son las más utilizadas. Luego vienen la tripsina, la quimotripsina y la elastasa, los principales participantes en la proteólisis de proteínas y glicoproteínas. La proteinasa intestinal es la exoproteasa más débil.