Protéase

La protéase (du grec ancien πρωτεῖος - primaire + άω - décomposer) est une enzyme qui catalyse l'hydrolyse des liaisons peptidiques dans les protéines, peptides et autres biopolymères. Les protéases sont également appelées peptides hydrolases ou protéinases.

Les protéases jouent un rôle important dans de nombreux processus biologiques, tels que la digestion des aliments, l'activation et l'inactivation des protéines, la régulation des processus cellulaires et l'apoptose. Ils sont impliqués dans des maladies telles que le cancer, les inflammations, les infections.

Les protéases sont classées selon leur mécanisme catalytique, leur structure de site actif, leur pH optimal et leur spécificité de substrat. Les principales classes de protéases : sérine, cystéine, aspartate, métalloprotéinases, etc.

Les inhibiteurs de protéase sont utilisés comme médicaments, par exemple pour traiter le VIH, l'hépatite C, l'hypertension et les maladies inflammatoires. Les protéases sont également utilisées dans l'industrie, par exemple dans la production de détergents et dans l'industrie alimentaire.

Les protéases (enzymes protéolytiques) sont des protéines spécifiques qui coupent les liaisons peptidiques entre les acides aminés d'une chaîne polypeptidique pour former des acides aminés :

+ pour trois polypeptides de faible poids moléculaire ou plus (di-, tri-, tétra-, oligopeptides) ; + acides aminés individuels ; + unités oligosaccharides du peptide (par exemple di- ou polysaccharides).

Ils sont divisés en enzymes pyridine-dépendantes (endopeptidases), dont l'action est médiée par l'ester de phosphate de calcium Ca2+, et en enzymes indépendantes de la pyridine (exopeptidases). Ces derniers, lors de l'hydrolyse de la liaison peptidique, ne libèrent pas de cation octane amino libre et présentent un large spectre d'action. De ce fait, ils constituent un système hydrolase pour la destruction des complexes protéiques. En revanche, les premières méthodes hydrolysent les liaisons peptidiques et utilisent le cation octane libre formé. Les endoprotéinases, quant à elles, peuvent être divisées selon leur action en nucléases (ADNases) et métalloprotéinases (elles se distinguent par le métal libre Ca+).

Les exo- et endoprotéinases sont divisées en classes selon leur mécanisme d'action : type :

+ Neutre - ne nécessite pas de cofacteurs. On les appelle protéases indépendantes ne sécrétant pas de cofacteur. + Activateurs - protéines. L'action est activée par la liaison et le clivage de l'asparine (ou d'autres monomères), nécessitant du myonécrotoc et environ 6 ions Na+ pour initier le cycle catalytique. Parmi eux figurent : alcalins et acides. + Métalloprotéases - combinent les propriétés positives de la première et de la seconde et nécessitent un complexe d'ions métalliques et d'acide pour leur activité. Parmi eux, une distinction est faite entre les dépendants du zinc et ceux dépendants de l'argent, qui sont également inclus dans la classe des activés par les métaux. L'activité dépend également du Ca+. Le groupe principal des métalloprotéases dépendantes de Zn2+ est représenté par les endopeptidases à sérine, thiol, cystéine et aspartique. De plus, ils possèdent de l’amidase et de la lysyl oxydase. Les acides cystéine assurent la production de formes actives de sérotonine. Les thiols détruisent le sang, les immunoglobulines et les complexes du complément, l'asparine contient de la caspase, qui procure un effet antimicrobien.

Le groupe le plus fondamental d'endopeptides enzymatiques a une activité sécrétoire - les protéases pancréatiques exocrines, qui participent à la digestion et sont les plus largement utilisées. Viennent ensuite la trypsine, la chymotrypsine et l'élastase, principaux acteurs de la protéolyse des protéines et des glycoprotéines. La protéinase intestinale est l'exoprotéase la plus faible.