Protease

Protease (do grego antigo πρωτεῖος - primário + άω - decompor) é uma enzima que catalisa a hidrólise de ligações peptídicas em proteínas, peptídeos e outros biopolímeros. As proteases também são chamadas de hidrolases peptídicas ou proteinases.

As proteases desempenham um papel importante em muitos processos biológicos, como digestão de alimentos, ativação e inativação de proteínas, regulação de processos celulares e apoptose. Eles estão envolvidos em doenças como câncer, inflamação, infecções.

As proteases são classificadas de acordo com seu mecanismo catalítico, estrutura do sítio ativo, pH ideal e especificidade do substrato. As principais classes de proteases: serina, cisteína, aspartato, metaloproteinases, etc.

Os inibidores da protease são utilizados como medicamentos, por exemplo, para tratar HIV, hepatite C, hipertensão e doenças inflamatórias. As proteases também são utilizadas na indústria, por exemplo na produção de detergentes e na indústria alimentar.

Proteases (enzimas proteolíticas) são proteínas específicas que clivam ligações peptídicas entre aminoácidos em uma cadeia polipeptídica para formar aminoácidos:

+ para três ou mais polipeptídeos de baixo peso molecular (di-, tri-, tetra-, oligopeptídeos); + aminoácidos individuais; + unidades oligossacarídicas do peptídeo (por exemplo, di- ou polissacarídeos).

São divididas em enzimas dependentes de piridina (endopeptidases), cuja ação é mediada pelo éster fosfato de cálcio Ca2+, e enzimas independentes de piridina (exopeptidases). Estes últimos, após hidrólise da ligação peptídica, não liberam cátion octano amino livre e apresentam amplo espectro de ação. Por isso, constituem um sistema hidrolase para a destruição de complexos proteicos. Em contraste, os primeiros métodos hidrolisam ligações peptídicas e utilizam o cátion octano livre formado. As endoproteinases, por sua vez, podem ser divididas de acordo com sua ação em nucleases (DNAases) e metaloproteinases (se distinguem pelo metal livre Ca+).

As exo e endoproteinases são divididas em classes de acordo com seu mecanismo de ação: tipo:

+ Neutro – não necessita de cofatores. Elas são chamadas de proteases independentes sem secretar um cofator. + Ativadores - proteínas. A ação é ativada pela ligação e clivagem da asparina (ou outros monômeros), necessitando de mionecrotex e cerca de 6 íons Na+ para iniciar o ciclo catalítico. Entre eles estão: alcalinos e ácidos. + Metaloproteases - combinam as propriedades positivas da primeira e da segunda e requerem um complexo de íons metálicos e ácido para sua atividade. Entre eles, distinguem-se os dependentes de zinco e os dependentes de prata, que também estão incluídos na classe dos ativados por metal. A atividade também depende do Ca+. O principal grupo de metaloproteases dependentes de Zn2+ é representado pelas serina, tiol, cisteína e endopeptidases aspárticas. Além disso, possuem amidase e lisil oxidase. Os ácidos cisteínicos garantem a produção de formas ativas de serotonina. Os tióis destroem o sangue e os complexos de imunoglobulina e complemento, a asparina possui caspase, que proporciona efeito antimicrobiano.

O grupo mais básico de endopeptídeos enzimáticos possui atividade secretora - as proteases pancreáticas exócrinas, que participam da digestão e são as mais utilizadas. Em seguida vêm a tripsina, a quimotripsina e a elastase - principais participantes da proteólise de proteínas e glicoproteínas. A proteinase intestinal é a exoprotease mais fraca.