Proteaasi

Proteaasi (muinaisesta kreikasta πρωτεῖος - primaarinen + άω - hajoaa) on entsyymi, joka katalysoi peptidisidosten hydrolyysiä proteiineissa, peptideissä ja muissa biopolymeereissä. Proteaaseja kutsutaan myös peptidihydrolaaseiksi tai proteinaaseiksi.

Proteaaseilla on tärkeä rooli monissa biologisissa prosesseissa, kuten ruoansulatuksessa, proteiinien aktivoinnissa ja inaktivaatiossa, soluprosessien säätelyssä ja apoptoosissa. He osallistuvat sairauksiin, kuten syöpään, tulehduksiin ja infektioihin.

Proteaasit luokitellaan niiden katalyyttisen mekanismin, aktiivisen kohdan rakenteen, optimaalisen pH:n ja substraattispesifisyyden mukaan. Proteaasien pääluokat: seriini, kysteiini, aspartaatti, metalloproteinaasit jne.

Proteaasi-inhibiittoreita käytetään lääkkeinä esimerkiksi HIV:n, hepatiitti C:n, verenpainetaudin ja tulehdussairauksien hoitoon. Proteaaseja käytetään myös teollisuudessa, esimerkiksi pesuaineiden valmistuksessa ja elintarviketeollisuudessa.

Proteaasit (proteolyyttiset entsyymit) ovat spesifisiä proteiineja, jotka katkaisevat peptidisidoksia polypeptidiketjun aminohappojen välillä ja muodostavat aminohappoja:

+ kolmen tai useamman pienimolekyylisille polypeptideille (di-, tri-, tetra-, oligopeptidit); + yksittäiset aminohapot; + peptidin oligosakkaridiyksiköt (esimerkiksi di- tai polysakkaridit).

Ne jakautuvat pyridiiniriippuvaisiin entsyymeihin (endopeptidaaseihin), joiden toimintaa välittää kalsiumfosfaattiesteri Ca2+, ja pyridiiniriippumattomiin entsyymeihin (eksopeptidaaseihin). Jälkimmäiset eivät peptidisidoksen hydrolyysin jälkeen vapauta vapaata oktaaniaminokationia ja niillä on laaja vaikutusspektri. Tästä johtuen ne ovat hydrolaasijärjestelmä proteiinikompleksien tuhoamiseen. Sitä vastoin ensimmäiset menetelmät hydrolysoivat peptidisidoksia ja käyttävät muodostunutta vapaata oktaanikationia. Endoproteinaasit puolestaan ​​voidaan jakaa toiminnan mukaan nukleaaseihin (DNAaasit) ja metalloproteinaaseihin (ne erottuu vapaasta metallista Ca+).

Ekso- ja endoproteinaasit on jaettu luokkiin niiden vaikutusmekanismin mukaan: tyyppi:

+ Neutraali - ei vaadi kofaktoreita. Niitä kutsutaan itsenäisiksi proteaaseiksi, jotka eivät eritä kofaktoria. + Aktivaattorit - proteiinit. Aspariinin (tai muiden monomeerien) sitoutuminen ja pilkkominen aktivoi toiminnan, mikä vaatii myonecrotexia ja noin 6 Na+-ionia katalyyttisen syklin käynnistämiseen. Niitä ovat: emäksinen ja hapan. + Metalloproteaasit - yhdistävät ensimmäisen ja toisen positiiviset ominaisuudet ja vaativat toimintaansa metalli-ionien ja hapon kompleksin. Niistä erotetaan sinkistä riippuvaiset ja hopeariippuvaiset, jotka kuuluvat myös metalliaktivoitujen luokkaan. Aktiivisuus riippuu myös Ca+:sta. Zn2+-riippuvaisten metalloproteaasien pääryhmää edustavat seriini-, tioli-, kysteiini- ja asparagiiniendopeptidaasit. Lisäksi niillä on amidaasia ja lysyylioksidaasia. Kysteiinihapot varmistavat serotoniinin aktiivisten muotojen tuotannon. Tiolit tuhoavat verta ja immunoglobuliinia ja komplementtikomplekseja, aspariinissa on kaspaasia, joka tarjoaa antimikrobisen vaikutuksen.

Entsymaattisten endopeptidien perusryhmällä on eritysaktiivisuutta - eksokriiniset haiman proteaasit, jotka osallistuvat ruoansulatukseen ja ovat laajimmin käytettyjä. Seuraavaksi tulevat trypsiini, kymotrypsiini ja elastaasi - tärkeimmät osallistujat proteiinien ja glykoproteiinien proteolyysissä. Suoliston proteinaasi on heikoin eksoproteaasi.