Протеаза (Protease)

Протеаза (от старогръцки πρωτεῖος - първичен + άω - разлагам) е ензим, който катализира хидролизата на пептидните връзки в протеини, пептиди и други биополимери. Протеазите се наричат ​​още пептидни хидролази или протеинази.

Протеазите играят важна роля в много биологични процеси, като смилане на храната, активиране и инактивиране на протеини, регулиране на клетъчните процеси и апоптоза. Те участват в заболявания като рак, възпаления, инфекции.

Протеазите се класифицират според техния каталитичен механизъм, структура на активно място, оптимално рН и субстратна специфичност. Основните класове протеази: серин, цистеин, аспартат, металопротеинази и др.

Протеазните инхибитори се използват като лекарства, например за лечение на ХИВ, хепатит С, хипертония и възпалителни заболявания. Протеазите се използват и в промишлеността, например при производството на детергенти и в хранително-вкусовата промишленост.

Протеазите (протеолитични ензими) са специфични протеини, които разцепват пептидни връзки между аминокиселини в полипептидна верига, за да образуват аминокиселини:

+ за три- и повече нискомолекулни полипептиди (ди-, три-, тетра-, олигопептиди); + отделни аминокиселини; + олигозахаридни единици на пептида (например ди- или полизахариди).

Те се делят на пиридин-зависими ензими (ендопептидази), чието действие се медиира от калциевия фосфатен естер Ca2+, и пиридин-независими ензими (екзопептидази). Последните при хидролиза на пептидната връзка не отделят свободен октанов аминокатион и проявяват широк спектър на действие. Благодарение на това те са хидролазна система за разрушаване на протеинови комплекси. За разлика от тях, първите методи хидролизират пептидните връзки и използват образувания свободен октанов катион. Ендопротеиназите от своя страна могат да бъдат разделени според действието си на нуклеази (ДНКази) и металопротеинази (различават се по свободния метал Ca+).

Екзо- и ендопротеиназите се разделят на класове според техния механизъм на действие: тип:

+ Неутрални - не изискват кофактори. Те се наричат ​​независими протеази без секретиране на кофактор. + Активатори - протеини. Действието се активира от свързването и разцепването на аспарин (или други мономери), което изисква мионекротекс и около 6 Na+ йони за започване на каталитичния цикъл. Сред тях са: алкални и киселинни. + Металопротеази - комбинират положителните свойства на първото и второто и изискват комплекс от метални йони и киселина за своята активност. Сред тях се прави разлика между цинк-зависими и сребро-зависими, които също се включват в класа на метал-активираните. Активността зависи и от Са+. Основната група Zn2+-зависими металопротеази е представена от серинови, тиолни, цистеинови и аспарагинови ендопептидази. В допълнение, те притежават амидаза и лизилоксидаза. Цистеиновите киселини осигуряват производството на активни форми на серотонин. Тиолите разрушават кръвта и имуноглобулините и комплексите на комплемента, аспаринът има каспаза, която осигурява антимикробен ефект.

Най-основната група ензимни ендопептиди има секреторна активност - екзокринните панкреатични протеази, които участват в храносмилането и са най-широко използвани. Следват трипсин, химотрипсин и еластаза - основните участници в протеолизата на протеините и гликопротеините. Чревната протеиназа е най-слабата екзопротеаза.