プロテアーゼ

プロテアーゼ (古代ギリシャ語 πρωτεῖος - 一次 + άω - 分解に由来) は、タンパク質、ペプチド、その他の生体高分子のペプチド結合の加水分解を触媒する酵素です。プロテアーゼは、ペプチド加水分解酵素またはプロテイナーゼとも呼ばれます。

プロテアーゼは、食物の消化、タンパク質の活性化と不活化、細胞プロセスの制御、アポトーシスなど、多くの生物学的プロセスにおいて重要な役割を果たします。それらは、がん、炎症、感染症などの病気に関与しています。

プロテアーゼは、その触媒機構、活性部位の構造、最適な pH、および基質特異性に従って分類されます。プロテアーゼの主なクラス: セリン、システイン、アスパラギン酸、メタロプロテイナーゼなど。

プロテアーゼ阻害剤は、HIV、C型肝炎、高血圧、炎症性疾患などの治療薬として使用されます。プロテアーゼは、洗剤の製造や食品産業などの産業でも使用されています。

プロテアーゼ (タンパク質分解酵素) は、ポリペプチド鎖内のアミノ酸間のペプチド結合を切断してアミノ酸を形成する特定のタンパク質です。

+ 3 つ以上の低分子ポリペプチド (ジ、トリ、テトラ、オリゴペプチド)。 + 個々のアミノ酸; + ペプチドのオリゴ糖単位 (たとえば、二糖または多糖)。

それらは、リン酸カルシウムエステル Ca2+ によって作用が媒介されるピリジン依存性酵素 (エンドペプチダーゼ) とピリジン非依存性酵素 (エキソペプチダーゼ) に分類されます。後者は、ペプチド結合の加水分解時に遊離オクタンアミノカチオンを放出せず、広範囲の作用を示します。このため、それらはタンパク質複合体を破壊するための加水分解酵素システムです。対照的に、最初の方法はペプチド結合を加水分解し、形成された遊離オクタンカチオンを使用します。エンドプロテイナーゼは、その作用に応じてヌクレアーゼ (DNAase) とメタロプロテイナーゼ (遊離金属 Ca+ によって区別されます) に分類できます。

エキソプロテイナーゼとエンドプロテイナーゼは、その作用機序に応じて次のクラスに分類されます。

+ 中立 - 補因子を必要としません。それらは補因子を分泌しない独立したプロテアーゼと呼ばれます。 + 活性化剤 - タンパク質。この作用はアスパリン (または他のモノマー) の結合と切断によって活性化され、触媒サイクルを開始するには筋壊死と約 6 個の Na+ イオンが必要です。その中には、アルカリ性と酸性があります。 + メタロプロテアーゼ - 1 つ目と 2 つ目のプラスの特性を組み合わせ、その活性には金属イオンと酸の複合体が必要です。その中で、亜鉛依存性と銀依存性が区別され、これらも金属活性化されたもののクラスに含まれます。活性もCa+に依存します。 Zn2+ 依存性メタロプロテアーゼの主なグループは、セリン、チオール、システイン、およびアスパラギン酸エンドペプチダーゼに代表されます。さらに、アミダーゼとリシルオキシダーゼを持っています。システイン酸は、活性型セロトニンの生成を確実にします。チオールは血液と免疫グロブリンを破壊し複合体を補い、アスパリンには抗菌効果をもたらすカスパーゼが含まれています。

酵素エンドペプチドの最も基本的なグループは分泌活性を持っています。外分泌膵プロテアーゼは消化に関与し、最も広く使用されています。次にトリプシン、キモトリプシン、エラスターゼが続きます。これらはタンパク質と糖タンパク質のタンパク質分解に主に関与します。腸プロテイナーゼは最も弱いエキソプロテアーゼです。