Proteasi

La proteasi (dal greco antico πρωτεῖος - primario + άω - decomporre) è un enzima che catalizza l'idrolisi dei legami peptidici in proteine, peptidi e altri biopolimeri. Le proteasi sono anche chiamate idrolasi peptidiche o proteinasi.

Le proteasi svolgono un ruolo importante in molti processi biologici, come la digestione degli alimenti, l'attivazione e l'inattivazione delle proteine, la regolazione dei processi cellulari e l'apoptosi. Sono coinvolti in malattie come cancro, infiammazioni, infezioni.

Le proteasi sono classificate in base al loro meccanismo catalitico, alla struttura del sito attivo, al pH ottimale e alla specificità del substrato. Le principali classi di proteasi: serina, cisteina, aspartato, metalloproteinasi, ecc.

Gli inibitori della proteasi vengono utilizzati come farmaci, ad esempio per il trattamento dell'HIV, dell'epatite C, dell'ipertensione e delle malattie infiammatorie. Le proteasi vengono utilizzate anche nell'industria, ad esempio nella produzione di detersivi e nell'industria alimentare.

Le proteasi (enzimi proteolitici) sono proteine ​​specifiche che scindono i legami peptidici tra gli amminoacidi in una catena polipeptidica per formare amminoacidi:

+ per tre e più polipeptidi a basso peso molecolare (di-, tri-, tetra-, oligopeptidi); + singoli aminoacidi; + unità oligosaccaridiche del peptide (ad esempio di- o polisaccaridi).

Si dividono in enzimi piridina-dipendenti (endopeptidasi), la cui azione è mediata dall'estere fosfato di calcio Ca2+, ed enzimi piridina-indipendenti (esopeptidasi). Questi ultimi, dopo l'idrolisi del legame peptidico, non rilasciano l'amminocatione ottano libero e presentano un ampio spettro d'azione. Per questo motivo sono un sistema idrolasi per la distruzione dei complessi proteici. Al contrario, i primi metodi idrolizzano i legami peptidici e utilizzano il catione ottano libero formato. Le endoproteinasi, a loro volta, possono essere suddivise in base alla loro azione in nucleasi (DNAasi) e metalloproteinasi (si distinguono per il metallo libero Ca+).

Le eso- ed endoproteinasi si dividono in classi in base al loro meccanismo d'azione: tipologia:

+ Neutro: non richiede cofattori. Sono chiamate proteasi indipendenti senza secernere un cofattore. + Attivatori - proteine. L'azione viene attivata dal legame e dalla scissione dell'asparina (o di altri monomeri), che richiedono myonecrotex e circa 6 ioni Na+ per avviare il ciclo catalitico. Tra questi ci sono: alcalini e acidi. + Metalloproteasi: combinano le proprietà positive del primo e del secondo e richiedono un complesso di ioni metallici e acido per la loro attività. Tra questi si distingue tra dipendenti dallo zinco e dipendenti dall'argento, che rientrano anche nella classe dei metalli attivati. L'attività dipende anche dal Ca+. Il gruppo principale delle metalloproteasi Zn2+-dipendenti è rappresentato dalle endopeptidasi serina, tiolo, cisteina e aspartico. Inoltre, possiedono amidasi e lisil ossidasi. Gli acidi di cisteina assicurano la produzione di forme attive di serotonina. I tioli distruggono il sangue e le immunoglobuline e completano i complessi, l'asparina ha la caspasi, che fornisce un effetto antimicrobico.

Il gruppo più elementare di endopeptidi enzimatici ha attività secretoria: le proteasi pancreatiche esocrine, che partecipano alla digestione e sono le più utilizzate. Poi arrivano la tripsina, la chimotripsina e l'elastasi, i principali partecipanti alla proteolisi delle proteine ​​e delle glicoproteine. La proteinasi intestinale è l’esoproteasi più debole.