Protease

Protease (fra gammelgresk πρωτεῖος - primær + άω - dekomponerer) er et enzym som katalyserer hydrolysen av peptidbindinger i proteiner, peptider og andre biopolymerer. Proteaser kalles også peptidhydrolaser eller proteinaser.

Proteaser spiller en viktig rolle i mange biologiske prosesser, som matfordøyelse, proteinaktivering og inaktivering, regulering av cellulære prosesser og apoptose. De er involvert i sykdommer som kreft, betennelser, infeksjoner.

Proteaser er klassifisert i henhold til deres katalytiske mekanisme, aktive stedsstruktur, optimale pH og substratspesifisitet. Hovedklassene av proteaser: serin, cystein, aspartat, metalloproteinaser, etc.

Proteasehemmere brukes som legemidler, for eksempel for å behandle HIV, hepatitt C, hypertensjon og inflammatoriske sykdommer. Proteaser brukes også i industrien, for eksempel i produksjon av vaskemidler og i næringsmiddelindustrien.

Proteaser (proteolytiske enzymer) er spesifikke proteiner som spalter peptidbindinger mellom aminosyrer i en polypeptidkjede for å danne aminosyrer:

+ for tre- og flere lavmolekylære polypeptider (di-, tri-, tetra-, oligopeptider); + individuelle aminosyrer; + oligosakkaridenheter av peptidet (for eksempel di- eller polysakkarider).

De er delt inn i pyridinavhengige enzymer (endopeptidaser), hvis virkning er mediert av kalsiumfosfatester Ca2+, og pyridin-uavhengige enzymer (eksopeptidaser). Sistnevnte, ved hydrolyse av peptidbindingen, frigjør ikke fritt oktanaminokation og viser et bredt spekter av virkning. På grunn av dette er de et hydrolasesystem for ødeleggelse av proteinkomplekser. I motsetning til dette hydrolyserer de første metodene peptidbindinger og bruker det dannede frie oktan-kationen. Endoproteinaser kan på sin side deles i henhold til deres virkning i nukleaser (DNAaser) og metalloproteinaser (de kjennetegnes ved det frie metallet Ca+).

Ekso- og endoproteinaser er delt inn i klasser i henhold til deres virkningsmekanisme: type:

+ Nøytral - krever ikke kofaktorer. De kalles uavhengige proteaser uten å skille ut en kofaktor. + Aktivatorer - proteiner. Virkningen aktiveres ved binding og spaltning av asparin (eller andre monomerer), noe som krever myonecrotoc og ca. 6 Na+ ioner for å starte den katalytiske syklusen. Blant dem er: alkaliske og sure. + Metalloproteaser - kombinerer de positive egenskapene til den første og andre og krever et kompleks av metallioner og syre for deres aktivitet. Blant dem skilles det mellom sinkavhengige og sølvavhengige, som også inngår i klassen metallaktiverte. Aktiviteten avhenger også av Ca+. Hovedgruppen av Zn2+-avhengige metalloproteaser er representert av serin, tiol, cystein og asparagin endopeptidaser. I tillegg har de amidase og lysyloksidase. Cysteinsyrer sikrer produksjonen av aktive former for serotonin. Tioler ødelegger blod og immunglobulin og komplementerer komplekser, asparin har caspase, som gir en antimikrobiell effekt.

Den mest grunnleggende gruppen av enzymatiske endopeptider har sekretorisk aktivitet - eksokrine pankreasproteaser, som deltar i fordøyelsen og er de mest brukte. Deretter kommer trypsin, chymotrypsin og elastase - hoveddeltakerne i proteolysen av proteiner og glykoproteiner. Intestinal proteinase er den svakeste eksoproteasen.