Proteáz

A proteáz (az ógörögül πρωτεῖος - elsődleges + άω - lebomlik) egy enzim, amely katalizálja a peptidkötések hidrolízisét fehérjékben, peptidekben és más biopolimerekben. A proteázokat peptid-hidrolázoknak vagy proteinázoknak is nevezik.

A proteázok számos biológiai folyamatban játszanak fontos szerepet, mint például az élelmiszer-emésztésben, a fehérje aktiválásában és inaktiválásában, a sejtfolyamatok szabályozásában és az apoptózisban. Olyan betegségekben vesznek részt, mint a rák, gyulladások, fertőzések.

A proteázokat katalitikus mechanizmusuk, aktív hely szerkezetük, optimális pH-értékük és szubsztrátspecifitásuk szerint osztályozzák. A proteázok fő osztályai: szerin, cisztein, aszpartát, metalloproteinázok stb.

A proteázgátlókat gyógyszerként használják, például HIV, hepatitis C, magas vérnyomás és gyulladásos betegségek kezelésére. A proteázokat az iparban is használják, például mosó- és tisztítószerek gyártásában és az élelmiszeriparban.

A proteázok (proteolitikus enzimek) olyan specifikus fehérjék, amelyek a polipeptidláncban lévő aminosavak közötti peptidkötéseket hasítják, így aminosavakat képeznek:

+ három és több kis molekulatömegű polipeptidekhez (di-, tri-, tetra-, oligopeptidek); + egyedi aminosavak; + a peptid oligoszacharid egységei (például di- vagy poliszacharidok).

Piridin-függő enzimekre (endopeptidázokra), amelyek hatását a Ca2+ kalcium-foszfát-észter közvetíti, és piridin-független enzimekre (exopeptidázokra) osztják. Ez utóbbiak a peptidkötés hidrolízisekor nem szabadítanak fel szabad oktán aminokationt, és széles hatásspektrumot mutatnak. Ennek köszönhetően a fehérjekomplexek elpusztítására szolgáló hidroláz rendszer. Ezzel szemben az első módszerek a peptidkötéseket hidrolizálják, és a képződött szabad oktánkationt használják fel. Az endoproteinázok pedig hatásuk szerint nukleázokra (DNA-ázokra) és metalloproteinázokra oszthatók (ezeket a szabad fém Ca+ különbözteti meg).

Az exo- és endoproteinázokat hatásmechanizmusuk szerint osztályokra osztják: típus:

+ Semleges – nincs szükség kofaktorokra. Ezeket független proteázoknak nevezik, anélkül, hogy kofaktort választanának ki. + Aktivátorok - fehérjék. A hatást az aszparin (vagy más monomerek) megkötése és hasítása aktiválja, amihez myonecrotexre és körülbelül 6 Na+ ionra van szükség a katalitikus ciklus elindításához. Ezek közé tartozik: lúgos és savas. + Metalloproteázok - egyesítik az első és a második pozitív tulajdonságait, és működésükhöz fémionok és sav komplexére van szükség. Ezek között megkülönböztetik a cink- és az ezüstfüggőket, amelyek szintén a fémaktiváltak osztályába tartoznak. Az aktivitás a Ca+-tól is függ. A Zn2+-függő metalloproteázok fő csoportját a szerin, tiol, cisztein és aszparaginsav-endopeptidázok képviselik. Ezenkívül amidázt és lizil-oxidázt is tartalmaznak. A ciszteinsavak biztosítják a szerotonin aktív formáinak termelését. A tiolok elpusztítják a vért és az immunglobulinokat és a komplement komplexeket, az aszparin kaszpázzal rendelkezik, amely antimikrobiális hatást biztosít.

Az enzimatikus endopeptidek legalapvetőbb csoportja szekréciós aktivitással rendelkezik - az exokrin hasnyálmirigy-proteázok, amelyek részt vesznek az emésztésben és a legszélesebb körben használatosak. Ezután jön a tripszin, a kimotripszin és az elasztáz – a fehérjék és glikoproteinek proteolízisének fő résztvevői. Az intestinalis proteináz a leggyengébb exoproteáz.