Proteáza

Proteáza (ze starořeckého πρωτεῖος - primární + άω - rozkládají se) je enzym, který katalyzuje hydrolýzu peptidových vazeb v proteinech, peptidech a dalších biopolymerech. Proteázy se také nazývají peptidové hydrolázy nebo proteinázy.

Proteázy hrají důležitou roli v mnoha biologických procesech, jako je trávení potravy, aktivace a inaktivace proteinů, regulace buněčných procesů a apoptóza. Podílejí se na onemocněních, jako je rakovina, záněty, infekce.

Proteázy jsou klasifikovány podle jejich katalytického mechanismu, struktury aktivního místa, optimálního pH a substrátové specifity. Hlavní třídy proteáz: serin, cystein, aspartát, metaloproteinázy atd.

Inhibitory proteázy se používají jako léky, například k léčbě HIV, hepatitidy C, hypertenze a zánětlivých onemocnění. Proteázy se používají i v průmyslu, například při výrobě detergentů a v potravinářském průmyslu.

Proteázy (proteolytické enzymy) jsou specifické proteiny, které štěpí peptidové vazby mezi aminokyselinami v polypeptidovém řetězci za vzniku aminokyselin:

+ pro tři a více nízkomolekulárních polypeptidů (di-, tri-, tetra-, oligopeptidy); + jednotlivé aminokyseliny; + oligosacharidové jednotky peptidu (například di- nebo polysacharidy).

Dělí se na enzymy závislé na pyridinu (endopeptidázy), jejichž působení je zprostředkováno esterem fosforečnanu vápenatého Ca2+, a enzymy nezávislé na pyridinu (exopeptidázy). Posledně jmenované po hydrolýze peptidové vazby neuvolňují volný oktanový aminokationt a vykazují široké spektrum účinku. Díky tomu jsou hydrolázovým systémem pro destrukci proteinových komplexů. Naproti tomu první způsoby hydrolyzují peptidové vazby a využívají vytvořený volný oktanový kationt. Endoproteinázy lze zase rozdělit podle působení na nukleázy (DNAázy) a metaloproteinázy (rozlišují se podle volného kovu Ca+).

Exo- a endoproteinázy jsou rozděleny do tříd podle mechanismu účinku: typ:

+ Neutrální - nevyžadují kofaktory. Říká se jim nezávislé proteázy bez vylučování kofaktoru. + Aktivátory - proteiny. Akce je aktivována vazbou a štěpením asparinu (nebo jiných monomerů), což vyžaduje myonecrotex a asi 6 iontů Na+ k zahájení katalytického cyklu. Mezi ně patří: zásadité a kyselé. + Metaloproteázy – spojují pozitivní vlastnosti první a druhé a ke své činnosti vyžadují komplex kovových iontů a kyseliny. Mezi nimi se rozlišuje mezi závislými na zinku a závislými na stříbru, které jsou rovněž zahrnuty do třídy aktivovaných kovy. Aktivita také závisí na Ca+. Hlavní skupinu Zn2+-dependentních metaloproteáz představují serinové, thiolové, cysteinové a asparagové endopeptidázy. Kromě toho obsahují amidázu a lysyloxidázu. Cysteinové kyseliny zajišťují produkci aktivních forem serotoninu. Thioly ničí krev a imunoglobulin a komplementové komplexy, asparin má kaspázu, která poskytuje antimikrobiální účinek.

Sekreční aktivitu má nejzákladnější skupina enzymatických endopeptidů – exokrinní pankreatické proteázy, které se podílejí na trávení a jsou nejpoužívanější. Dále následují trypsin, chymotrypsin a elastáza – hlavní účastníci proteolýzy proteinů a glykoproteinů. Střevní proteináza je nejslabší exoproteáza.