Proteas

Proteas (från antikens grekiska πρωτεῖος - primär + άω - sönderdelas) är ett enzym som katalyserar hydrolysen av peptidbindningar i proteiner, peptider och andra biopolymerer. Proteaser kallas också peptidhydrolaser eller proteinaser.

Proteaser spelar en viktig roll i många biologiska processer, såsom matsmältning, proteinaktivering och inaktivering, reglering av cellulära processer och apoptos. De är involverade i sjukdomar som cancer, inflammation, infektioner.

Proteaser klassificeras enligt deras katalytiska mekanism, struktur på det aktiva stället, optimalt pH och substratspecificitet. Huvudklasserna av proteaser: serin, cystein, aspartat, metalloproteinaser, etc.

Proteashämmare används som läkemedel, till exempel för att behandla HIV, hepatit C, högt blodtryck och inflammatoriska sjukdomar. Proteaser används även inom industrin, till exempel vid tillverkning av tvättmedel och i livsmedelsindustrin.

Proteaser (proteolytiska enzymer) är specifika proteiner som klyver peptidbindningar mellan aminosyror i en polypeptidkedja för att bilda aminosyror:

+ för tre- och fler lågmolekylära polypeptider (di-, tri-, tetra-, oligopeptider); + individuella aminosyror; + oligosackaridenheter av peptiden (till exempel di- eller polysackarider).

De är uppdelade i pyridinberoende enzymer (endopeptidaser), vars verkan förmedlas av kalciumfosfatester Ca2+, och pyridinoberoende enzymer (exopeptidaser). Den senare frisätter vid hydrolys av peptidbindningen inte fri oktanaminokatjon och uppvisar ett brett spektrum av verkan. På grund av detta är de ett hydrolassystem för destruktion av proteinkomplex. Däremot hydrolyserar de första metoderna peptidbindningar och använder den bildade fria oktankatjonen. Endoproteinaser kan i sin tur delas upp i nukleaser (DNAaser) och metalloproteinaser (de kännetecknas av den fria metallen Ca+).

Exo- och endoproteinaser delas in i klasser enligt deras verkningsmekanism: typ:

+ Neutral - kräver inga kofaktorer. De kallas oberoende proteaser utan att utsöndra en kofaktor. + Aktivatorer - proteiner. Verkan aktiveras av bindning och klyvning av asparin (eller andra monomerer), vilket kräver myonecrotoc och cirka 6 Na+-joner för att initiera den katalytiska cykeln. Bland dem är: alkaliska och sura. + Metalloproteaser - kombinera de positiva egenskaperna hos den första och andra och kräver ett komplex av metalljoner och syra för deras aktivitet. Bland dem skiljer man mellan zinkberoende och silverberoende, som också ingår i klassen metallaktiverade. Aktiviteten beror också på Ca+. Huvudgruppen av Zn2+-beroende metalloproteaser representeras av serin, tiol, cystein och asparagindopeptidaser. Dessutom har de amidas och lysyloxidas. Cysteinsyror säkerställer produktionen av aktiva former av serotonin. Tioler förstör blod och immunglobulin och kompletterar komplex, asparin har kaspas, vilket ger en antimikrobiell effekt.

Den mest grundläggande gruppen av enzymatiska endopeptider har sekretorisk aktivitet - exokrina pankreasproteaser, som deltar i matsmältningen och är de mest använda. Därefter kommer trypsin, kymotrypsin och elastas - de viktigaste deltagarna i proteolysen av proteiner och glykoproteiner. Intestinalt proteinas är det svagaste exoproteaset.