Протеаза

Протеаза (від грец. πρωτεῖος – первинний + άω – розкладати) – фермент, що каталізує гідроліз пептидних зв'язків у білках, пептидах та інших біополімерах. Протеази також називають пептидгідролазами або протеїназами.

Протеази відіграють важливу роль у багатьох біологічних процесах, таких як перетравлення їжі, активація та інактивація білків, регуляція клітинних процесів та апоптоз. Вони беруть участь у таких захворюваннях як рак, запалення, інфекції.

Протеази класифікують відповідно до каталітичного механізму, структури активного центру, оптимального значення pH і специфічності субстрату. Основні класи протеаз: серинові, цистеїнові, аспартатні, металопротеїнази та ін.

Інгібітори протеаз використовуються як лікарські препарати, наприклад для лікування ВІЛ, гепатиту C, гіпертонії, запальних захворювань. Протеази також знаходять застосування в промисловості, наприклад, у виробництві миючих засобів, у харчовій промисловості.

Протеази (протеолітичні ферменти) – це специфічні білки, що розщеплюють пептидні зв'язки між амінокислотами в поліпептидному ланцюзі з утворенням амінокислот:

+ на три-і більш низькомолекулярні поліпептиди (ді-, три-, тетра-, олігопептиди); + окремі амінокислоти; + олігосахаридних ланок пептиду (наприклад, ді-або полісахаридів).

Вони поділяються на піридинзалежні ферменти (ендопептидази), дія яких опосередкована фосфатним ефіром кальцію Са2+, та піридиннезалежні (екзопептидази). Останні при гідролізі пептидного зв'язку не вивільняють вільного октанового амінокатіону і виявляють широкий спектр дії. Завдяки цьому є гідролазною системою руйнування білкових комплексів. На відміну від них, перші способи гідролізу пептидних зв'язків і використовують утворений вільний октановий катіон. Ендопротеїнази у свою чергу по дії можна розділити на нуклеазні (ДНК-ази) та металопротеїнази (їх відрізняє вільний метал Са+).

Екзо- та ендопротеїназу ділять на класи за механізмом їх дії: типу:

+ Нейтральні – не вимагають кофакторів. Їх називають самостійними протеазами без виділення кофактора. + Активатори – білки. Дія активується шляхом зв'язування та розщеплення аспарин (або інших мономерів), для запуску каталітичного циклу потрібно міонекроток та близько 6 іонів Na+. Серед них виділяють: лужні та кислотні. + Металопротеази - поєднують позитивні властивості перших та других і вимагають для своєї активності комплекс з іонів металу та кислоти. Серед них розрізняють цинк-залежні та сріблозалежні, які крім цього входять до класу металоактивованих. Активність залежить також від Са+. Основна група Zn2+-залежних металопротеаз представлена ​​сериновими, тіоловими, цистеїновими та аспарагіновими ендопептидазами. Крім того, вони мають амідазу і лізилоксидазу. Цистеїнові забезпечують продукування активних форм серотоніну. Тіолові руйнують кров і комплекси імуноглобуліну і комплементу, аспарин мають каспазу, яка забезпечує антимікробну дію.

Найголовнішою групою ферментативних ендопептид має секреторну активність – екзокринні панкреатичні протеази, що забезпечують участь у травленні та набули найбільш широкого поширення. Далі йдуть трипсин, хімотрипсин та еластаза – основні учасники протеолізу білків та глікопротеїнів. Протеїназа кишечника – найслабший екзопротеазин.