L'ammoniogenèse est le processus de formation d'ammoniac (NH3) dans l'organisme. L'ammoniac est une substance toxique, le corps essaie donc de maintenir ses niveaux bas. Cependant, dans certains cas, une formation accrue d'ammoniac peut survenir, entraînant le développement d'une hyperammoniémie et d'une acidose ammoniacale.
L'ammoniac se forme dans le foie lors du métabolisme des protéines, principalement lors de la désamination des acides aminés. Une autre source d'ammoniac est la dégradation de l'urée par la microflore intestinale. Normalement, l'ammoniac est principalement utilisé dans le foie dans le cycle de l'urée et est partiellement excrété par les reins dans l'urine.
L'augmentation de l'ammoniogenèse peut être causée par des maladies héréditaires du métabolisme des acides aminés et du cycle de l'urée, des maladies du foie accompagnées d'une violation de sa fonction de détoxification, ainsi qu'une dégradation bactérienne excessive de l'urée dans l'intestin. Le traitement efficace de l'hyperammoniémie vise à éliminer ses causes.
L'ammoniogenèse est le processus de formation d'ammoniac dans l'estomac ou les intestins humains. Il provient de composés d'acides aminés tels que l'acide glutamique et la glycine, qui peuvent être obtenus à partir des aliments ou produits dans les intestins. Ce processus constitue une étape importante pour de nombreux organismes car il leur permet d’obtenir de l’énergie en utilisant l’ammoniac comme source d’azote.
Cependant, ce processus n’est peut-être pas souhaitable pour les humains, car un excès d’ammoniac peut entraîner une augmentation des niveaux d’acidité dans l’estomac et entraîner des maladies telles que le reflux acide et les ulcères d’estomac.
L'ammoniogenèse commence dans les cellules de la muqueuse gastrique et se termine dans l'intestin terminal. La glutamine, l'un des acides aminés présents dans les aliments, et deux autres acides aminés - la glycine et la cystéine - sont synthétisés par les bactéries présentes dans les intestins à l'aide de l'enzyme glutamine synthétase.
La glutaminase, qui reconvertit le glutamate en glutamine en présence d'ammoniac, et la glutamique aminotransférase, qui utilise la glutamine pour former des acides aminés comme la glycine, sont les principales enzymes impliquées dans la conversion des acides glutamates en acide aminé essentiel du corps, la glutamine. Cela se produit grâce au processus de cyclisation (augmentation périodique du niveau de glutamate).
Une fois que la glutamine est reconvertie en cysténine et en glycine, elles doivent pénétrer dans les cellules épithéliales de la muqueuse intestinale pour être utilisées ultérieurement par l'organisme. Cela implique l’inversion des transporteurs d’amidine résistants à la glutamine dans les entérocytes pour permettre le passage de ces composés de la lumière intestinale vers la paroi intestinale à travers la membrane. Ils pénètrent ensuite dans les tissus épithéliaux de la crypte et fournissent les niveaux d'acides aminés (glutamate, ciséthamindine et glycine) nécessaires pour restaurer les réserves de glutamine dans les systèmes nutritionnels des cellules. Le glutamate est ensuite traité dans la muqueuse intestinale par la glutamate oxydase pour produire du dioxyde de glutamine et régénérer l'ammoniac. Les restes de dioxyde de glutamine qui ne sont pas présents dans la circulation sanguine sont métabolisés de manière inverse au cours de l'ammoniose, puis sont excrétés par l'organisme, puis ramenés dans la circulation sanguine à travers la phase de synthèse par les cystites. La cystamine liée aux acides kystiques est capturée par des tampons, des enzymes hépatiques pour faciliter la régénération en acides glutamiques, qui entrent ensuite dans les composés de réserve jusqu'à ce que l'apport de glutamine soit renouvelé. Après plusieurs heures d'échange, l'acide glutamatique peut être réabsorbé par endocytose entérale. Ce cycle interconnecté de la synthèse du dioxyde de glutamate constitue une partie importante du métabolisme des acides aminés et garantit une