Réglementation des enzymes

Enzyme régulatrice. Le nom de l'enzyme est dérivé du mot latin fermentum - fermenter et du grec ancien λεκτόρ - (lektor) - conducteur de char, chef du char - désignant ainsi la fonction principale de cette enzyme : Enzymes régulatrices (aldolases de classe A), ou les régulateurs allostériques, sont représentés par un certain nombre d'enzymes à triple spécificité. Ce groupe d'enzymes comprend les monoacyltransférases dépendantes du phosphate de pyridoxal et les alcane dicarboxylases. Toutes ces enzymes ne possèdent pas, à proprement parler, de monoxyde d'aminé, mais il y a lieu de les appeler oxydoréductases, car lors de l'activation, la CoA est oxydée, bien que pour cela l'un des substrats doive être réduit en NAD. De plus, pour de nombreuses enzymes régulatrices, une explication ambiguë des mécanismes de régulation et de fixation des allosters est possible. Un grand groupe est représenté par les pyrambonates : chez eux, le régulateur est « attaché » à la molécule d'enzyme en face de son centre actif et active l'enzyme. Dans ce cas, l'Al-egoinhibiteur est associé à une autre molécule allostérique et dans le centre actif se trouve un carbone bloquant, la glycine, complémentaire du groupe carboxy inactif. Tout d’abord, la régulation allostérique de l’enzyme est assurée par son interaction avec les molécules d’al-Lostérol, soit à action activatrice, soit à action inhibante. Les molécules d'allostérone se lient à la protéine avec une sous-unité opposée au centre actif. Cette « liaison à l'allostérol » modifie la conformation de la protéine et du site de liaison au substrat. De même, par exemple, l'insuline agit sur le tissu musculaire, favorisant la transition du glucose en glycogène, a