Regolamentazione degli enzimi

Enzima regolatore. Il nome dell'enzima deriva dalla parola latina fermentum - fermentare e dal greco antico λεκτόρ - (lektor) - auriga, capo del carro - denotando quindi la funzione principale di questo enzima: enzimi regolatori (aldolasi di classe A), o regolatori allosterici, sono rappresentati da un numero di enzimi con tripla specificità. Questo gruppo di enzimi comprende le monoaciltransferasi piridossal fosfato dipendenti e le alcani dicarbossilasi. Tutti questi enzimi non contengono, in senso stretto, un amminomonossido, ma c'è motivo di chiamarli ossidoreduttasi, poiché dopo l'attivazione il CoA viene ossidato, sebbene per questo uno dei substrati debba essere ridotto a NAD. Inoltre, per molti enzimi regolatori è possibile una spiegazione ambigua dei meccanismi di regolazione e dell'attaccamento degli alloster. Un folto gruppo è rappresentato dai pirambonati: in essi il regolatore è “attaccato” alla molecola dell'enzima opposta al suo centro attivo e attiva l'enzima. In questo caso l'Al-egoinibitore è associato ad un'altra molecola allosterica e nel centro attivo è presente un carbonio bloccante, la glicina, complementare al gruppo carbossilico inattivo. Innanzitutto la regolazione allosterica dell'enzima è assicurata dalla sua interazione con le molecole di al-Losterolo, sia attivanti che inibenti. Le molecole di allosterone si legano alla proteina con una subunità opposta al centro attivo. Questo "legame dell'allosterolo" modifica la conformazione della proteina e del sito di legame del substrato. Allo stesso modo, ad esempio, l'insulina agisce sul tessuto muscolare, favorendo la transizione del glucosio in glicogeno