Enzymregulerende

Regulerende enzym. Navnet på enzymet er avledet fra det latinske ordet fermentum - å fermentere og det eldgamle greske λεκτόρ - (lektor) - vognmann, sjef i vognen - og betegner dermed hovedfunksjonen til dette enzymet: Regulerende enzymer (klasse A aldolaser), eller allosteriske regulatorer, representeres av en rekke enzymer med trippel spesifisitet. Denne gruppen av enzymer inkluderer pyridoksalfosfatavhengige monoacyltransferaser og alkan-dikarboksylaser. Alle disse enzymene har strengt tatt ikke et aminomonoksid, men det er grunn til å kalle dem oksidoreduktaser, siden ved aktivering oksideres CoA, selv om et av substratene for dette må reduseres til NAD. I tillegg, for mange regulatoriske enzymer, er en tvetydig forklaring av reguleringsmekanismene og festingen av allostere mulig. En stor gruppe er representert av pyrabonater: i dem er regulatoren "festet" til enzymmolekylet på motsatt side av dets aktive senter og aktiverer enzymet. I dette tilfellet er Al-egoinhibitoren assosiert med et annet allosterisk molekyl, og i det aktive senteret er det et blokkerende karbon, glycin, komplementært til den inaktive karboksygruppen. Først og fremst sikres allosterisk regulering av enzymet ved dets interaksjon med al-Losterol-molekyler, enten aktiverende eller hemmende virkning. Allosteronmolekyler binder seg til proteinet med en underenhet motsatt av det aktive senteret. Denne "allosterolbindingen" endrer konformasjonen av proteinet og substratbindingsstedet. Tilsvarende, for eksempel, virker insulin på muskelvev, fremmer overgangen av glukose til glykogen,