Regulacja enzymów

Enzym regulatorowy. Nazwa enzymu wywodzi się od łacińskiego słowa fermentum – fermentować i starogreckiego λεκτόρ – (lektor) – woźnica, wódz rydwanu – oznaczając tym samym główną funkcję tego enzymu: Enzymy regulatorowe (aldolazy klasy A), czyli regulatory allosteryczne, reprezentowane są przez szereg enzymów o potrójnej specyficzności. Do tej grupy enzymów zaliczają się monoacylotransferazy zależne od fosforanu pirydoksalu i dikarboksylazy alkanowe. Wszystkie te enzymy, ściśle mówiąc, nie mają monotlenku amino, ale nie bez powodu nazywa się je oksydoreduktazami, ponieważ po aktywacji CoA ulega utlenieniu, chociaż w tym celu jeden z substratów musi zostać zredukowany do NAD. Ponadto dla wielu enzymów regulatorowych możliwe jest niejednoznaczne wyjaśnienie mechanizmów regulacji i przyłączania allostrów. Dużą grupę reprezentują piramboniany: w nich regulator jest „przyłączony” do cząsteczki enzymu naprzeciwko jej centrum aktywnego i aktywuje enzym. W tym przypadku egoinhibitor Al jest związany z inną cząsteczką allosteryczną i w centrum aktywnym znajduje się węgiel blokujący, glicyna, komplementarny do nieaktywnej grupy karboksylowej. Przede wszystkim allosteryczna regulacja enzymu jest zapewniona poprzez jego interakcję z cząsteczkami al-Losterolu, o działaniu aktywującym lub hamującym. Cząsteczki allosteronu wiążą się z białkiem z podjednostką przeciwną do centrum aktywnego. To „wiązanie allosterolu” zmienia konformację miejsca wiązania białka i substratu. Podobnie działa na przykład insulina na tkankę mięśniową, promując przemianę glukozy w glikogen