Enzymregulierung

Regulatorisches Enzym. Der Name des Enzyms leitet sich vom lateinischen Wort fermentum – gären und dem altgriechischen λεκτόρ – (lektor) – Wagenlenker, Chef im Streitwagen – ab und bezeichnet damit die Hauptfunktion dieses Enzyms: Regulatorische Enzyme (Klasse-A-Aldolasen), oder allosterische Regulatoren werden durch eine Reihe von Enzymen mit dreifacher Spezifität repräsentiert. Zu dieser Gruppe von Enzymen gehören Pyridoxalphosphat-abhängige Monoacyltransferasen und Alkandicarboxylasen. Alle diese Enzyme haben streng genommen kein Aminomonoxid, aber es gibt Grund, sie Oxidoreduktasen zu nennen, da bei der Aktivierung CoA oxidiert wird, obwohl hierfür eines der Substrate zu NAD reduziert werden muss. Darüber hinaus ist für viele regulatorische Enzyme eine mehrdeutige Erklärung der Regulationsmechanismen und der Anlagerung von Allostern möglich. Eine große Gruppe stellen Pyrambonate dar: Bei ihnen ist der Regulator an das Enzymmolekül gegenüber seinem aktiven Zentrum „angehängt“ und aktiviert das Enzym. In diesem Fall ist der Al-Egoinhibitor mit einem anderen allosterischen Molekül verbunden und im aktiven Zentrum befindet sich ein blockierender Kohlenstoff, Glycin, komplementär zur inaktiven Carboxygruppe. Erstens wird die allosterische Regulierung des Enzyms durch seine Wechselwirkung mit al-Losterol-Molekülen sichergestellt, die entweder eine aktivierende oder eine hemmende Wirkung haben. Allosteronmoleküle binden mit einer Untereinheit gegenüber dem aktiven Zentrum an das Protein. Diese „Allosterolbindung“ verändert die Konformation der Protein- und Substratbindungsstelle. In ähnlicher Weise wirkt beispielsweise Insulin auf Muskelgewebe und fördert die Umwandlung von Glukose in Glykogen