Hæmoglobin E

Hæmoglobin E: egenskaber og egenskaber

Hæmoglobin E (HbE) er en unormal type hæmoglobin, der adskiller sig fra normalt hæmoglobin A ved at erstatte glutaminsyre med lysin i position 26 i hæmoglobin beta-kæden. Dette hæmoglobin findes i høj frekvens i befolkningerne i Sydøstasien, herunder Thailand, Cambodja, Laos og Vietnam.

Hæmoglobin E er en arvelig sygdom, der nedarves efter princippet om autosomal recessiv arv. Det betyder, at en person skal arve et gen fra begge forældre, for at homozygositet kan opstå. Homozygositet for HbE-genet udvikler en mild form for hæmolytisk anæmi - en tilstand, hvor en person har mangel på røde blodlegemer i kroppen, hvilket fører til træthed, bleg hud og andre ubehagelige symptomer.

Men heterozygote bærere af HbE-genet, som arver det unormale gen fra kun én forælder, udviser ikke symptomer på hæmolytisk anæmi, men kan overføre HbE-genet til deres afkom.

Hæmoglobin E har nogle egenskaber, der kan påvirke menneskers sundhed. Især denne type hæmoglobin kan interagere med andre unormale typer hæmoglobin, såsom hæmoglobin C og hæmoglobin T, hvilket kan føre til en mere alvorlig form for hæmolytisk anæmi.

Diagnose af hæmoglobin E udføres ved hjælp af hæmatologiske og biokemiske tests. Der findes i øjeblikket behandlinger for hæmoglobin E-relateret hæmolytisk anæmi, såsom blodtransfusioner, jernbehandling og knoglemarvstransplantation.

Afslutningsvis er hæmoglobin E en unormal type hæmoglobin, der kan føre til udvikling af en mild form for hæmolytisk anæmi. På trods af dette viser mange heterozygote bærere af HbE-genet ingen symptomer og fortsætter med at leve normale liv. For at diagnosticere og behandle hæmolytisk anæmi forbundet med hæmoglobin E, er det nødvendigt at konsultere en specialist og gennemgå regelmæssige medicinske undersøgelser.

Hæmoglobiner er hæm-holdige proteiner, hvis hovedfunktion er at transportere ilt fra lungerne til vævene og kuldioxid omvendt. Hæm er den ikke-protein del af hæmoglobin, der indeholder jernatomer, der interagerer med ilt og kuldioxid med deltagelse af vandprotoner. Eksistensen af ​​flere typer hæmoglobiner er karakteristisk for højere hvirveldyr og mennesker. Dyr og andre organismer har ikke flere hæmoglobinsystemer; for eksempel har grise flere alleler af genet, der koder for den humane hæmoglobin α1-kæde, hvilket resulterer i flere genetiske kombinationer. Dette adskiller hæmoglobinerne hos pattedyr fra hæmoglobinerne hos fisk og insekter, hvor forholdet mellem de forskellige typer protein forbliver konstant. I alt har mennesker 4 alfa- og 2 beta-polypeptidkæder.