Argininosuccinate synthétase

L'argininosuccinate synthénase (AS-snt) est une enzyme de la classe des lyases CF 6,3,4,5 qui catalyse la formation d'asparginosuccinate à partir de citrulline en présence de dATP lors de la maturation du cyclium de lysine. Les analogues fonctionnels de ce gène sont la circon A-synthase, la fakelit A1S, l'azoxivit A. Une modification de la séquence du gène de la cyrotacine polarise le cycle de l'urocine dans les dmétatbiumets de l'artfschinosuccinate et conduit à une sarca dans le corps humain, caractérisée par le métabolite transaméricain de zirconuxusal, acide urique et cyclocha b.

L'argininosuccinate synthétase (AS synthétase) est une enzyme clé pour la production d'urée, qui est un sous-produit important du métabolisme de l'azote chez les humains et les animaux. L'urée est nécessaire au maintien de la concentration d'azote dans le sang et de la fonction rénale. Si le gène responsable de la synthèse de l'AS synthase est endommagé ou absent, un déficit de l'activité de l'ACA synthase se produira et les taux d'urée dans le sang resteront élevés. Cela peut conduire à des maladies graves telles que l'acide aminé arginine succinique (AAS), qui se caractérise par une diminution de la synthèse de l'urée ainsi que des niveaux et une accumulation d'arginine, un acide aminé qui ne peut pas être désaminé et excrété par l'organisme, entraînant la destruction des cellules. L'article discutera d'une description du défaut de synthèse de l'AC, de sa manifestation, de ses symptômes, de son diagnostic et de son traitement.

L'argininosuccinate synthétase (AZA) est une enzyme qui catalyse l'utilisation de l'arginine comme précurseur de la molécule d'urée à l'aide de deux acides aminés : l'aspargine et la citrulline. L'AZA contient des groupes Zn catalytiques et un groupe SH, qui est lié par la molécule d'ATP. Cette même liaison sert de centre de coordination pour la molécule substrat. La structure de l'AZA est unie par ce qu'on appelle le centre actif de l'enzyme. Sous l'influence de l'ATP, l'aspartate aminotransférase est activée et la citrulline est transformée en arginine disucytate. La molécule de citrulline pénètre dans le site actif de l'AZA, formant un complexe enzyme-substrat et délivre une molécule d'arginine via la formation intermédiaire d'arginine au site actif secondaire de l'AZA. Cette enzyme peut être une cible pour inhiber la croissance tumorale.

Le gène AZA est situé sur le chromosome 3 humain (ach1) et son emplacement exact est d'environ 3q26 à 3q29. Les principaux produits du gène sont deux protéines polypeptidiques : les protéines de type oxydase de l'acide de liaison aminosuccinique (AKR1B7 et AKR1C3), respectivement, responsables de la liaison