Пероксидаза (Peroxidase)

Пероксидаза - это фермент, присутствующий преимущественно в растениях; его также можно обнаружить в лейкоцитах крови и в молоке. Этот фермент катализирует дегидрогенизацию (окисление) различных веществ в присутствии перекиси водорода, которая действует как акцептор водорода и превращается в воду в ходе данной химической реакции.



Пероксидаза - фермент, присутствующий преимущественно в растениях; его также можно обнаружить в лейкоцитах крови и в молоке. Этот фермент катализирует дегидрогенизацию (окисление) различных веществ в присутствии перекиси водорода, которая действует как акцептор водорода и превращается в воду в ходе данной химической реакции.

Пероксидаза играет важную роль в защите растений от патогенов, а также участвует в процессах лигнификации и суберинизации клеточных стенок. Кроме того, этот фермент задействован в реакциях окисления различных субстратов, например фенолов, ароматических аминов, индолов и т.д. В растениях выделяют несколько изоформ пероксидазы, локализованных в различных клеточных компартментах и выполняющих специфические функции.



Пероксидазы являются широко распространенным классом ферментов, которые участвуют в различных биохимических процессах для защиты растений от окислительного стресса, возникающего при колебаниях pH и температуры. Эти небольшие белки размером около 20 кДа катализируют окисление широкого спектра органических субстратов в перекиси или H2O2, например, углеводных дегидрогеназ, окиси азота, L-цистина, липофусцина и фенольных соединений. Все эти соединения могут быть токсичными для организма и если не удаляется ферментом перекисной оксидазы, они приводят к различным заболеваниям. В этом исследовании мы пытаемся описать структуру, функцию, биохимические свойства этого важного класса ферментов, а также их роль в растениеводстве

Пероксидазами обладают растения и животные. Они представляют собой одноцепочечные гликопротеины, содержащие 60-70 аминокислотных остатков, закрученные в α-спираль (см. рис. 1). Несколько остатков цистеина (в форме дисульфидных мостиков), обращенных к внутреннему краю структуры, конформационно закреплены и не гидроксилируются. Такая конфигурация стабилизирует волокно и делает пероксидазу более устойчивой к термолизису и протеолитическому расщеплению. Кроме того, большие размеры фермента связывают защитный белок-шаперон, предотвра