Peroxidase

A peroxidase é uma enzima encontrada principalmente em plantas; também pode ser encontrado nos glóbulos brancos e no leite. Esta enzima catalisa a desidrogenação (oxidação) de diversas substâncias na presença de peróxido de hidrogênio, que atua como eliminador de hidrogênio e é convertido em água nesta reação química.

A peroxidase é uma enzima encontrada principalmente em plantas; também pode ser encontrado nos glóbulos brancos e no leite. Esta enzima catalisa a desidrogenação (oxidação) de diversas substâncias na presença de peróxido de hidrogênio, que atua como eliminador de hidrogênio e é convertido em água nesta reação química.

A peroxidase desempenha um papel importante na proteção das plantas contra patógenos e também está envolvida nos processos de lignificação e suberinização das paredes celulares. Além disso, esta enzima está envolvida nas reações de oxidação de diversos substratos, como fenóis, aminas aromáticas, indóis, etc. Nas plantas são isoladas diversas isoformas de peroxidase, localizadas em diferentes compartimentos celulares e desempenhando funções específicas.

As peroxidases são uma classe difundida de enzimas que participam de vários processos bioquímicos para proteger as plantas do estresse oxidativo que ocorre durante as flutuações de pH e temperatura. Essas pequenas proteínas, com cerca de 20 kDa de tamanho, catalisam a oxidação de uma ampla gama de substratos orgânicos em peróxido ou H2O2, como carboidratos desidrogenases, óxido nítrico, L-cistina, lipofuscina e compostos fenólicos. Todos esses compostos podem ser tóxicos para o organismo e, se não forem removidos pela enzima peróxido oxidase, podem causar diversas doenças. Neste estudo, tentamos descrever a estrutura, função, propriedades bioquímicas desta importante classe de enzimas, bem como seu papel na produção agrícola.

Plantas e animais possuem peroxidases. São glicoproteínas de cadeia única contendo 60-70 resíduos de aminoácidos torcidos em uma hélice α (ver Fig. 1). Vários resíduos de cisteína (na forma de pontes dissulfeto) voltados para a borda interna da estrutura são fixados conformacionalmente e não são hidroxilados. Esta configuração estabiliza a fibra e torna a peroxidase mais resistente à termólise e à degradação proteolítica. Além disso, o grande tamanho da enzima liga-se a uma proteína chaperona protetora, evitando