Peroxidase

Peroxidase ist ein Enzym, das hauptsächlich in Pflanzen vorkommt; Es kommt auch in weißen Blutkörperchen und Milch vor. Dieses Enzym katalysiert die Dehydrierung (Oxidation) verschiedener Stoffe in Gegenwart von Wasserstoffperoxid, das als Wasserstofffänger fungiert und bei dieser chemischen Reaktion in Wasser umgewandelt wird.

Peroxidase ist ein Enzym, das hauptsächlich in Pflanzen vorkommt; Es kommt auch in weißen Blutkörperchen und Milch vor. Dieses Enzym katalysiert die Dehydrierung (Oxidation) verschiedener Stoffe in Gegenwart von Wasserstoffperoxid, das als Wasserstofffänger fungiert und bei dieser chemischen Reaktion in Wasser umgewandelt wird.

Peroxidase spielt eine wichtige Rolle beim Schutz von Pflanzen vor Krankheitserregern und ist auch an den Prozessen der Verholzung und Suberinisierung von Zellwänden beteiligt. Darüber hinaus ist dieses Enzym an Oxidationsreaktionen verschiedener Substrate wie Phenolen, aromatischen Aminen, Indolen usw. beteiligt. In Pflanzen werden mehrere Isoformen der Peroxidase isoliert, die in verschiedenen Zellkompartimenten lokalisiert sind und spezifische Funktionen erfüllen.

Peroxidasen sind eine weit verbreitete Klasse von Enzymen, die an verschiedenen biochemischen Prozessen beteiligt sind, um Pflanzen vor oxidativem Stress zu schützen, der bei pH- und Temperaturschwankungen auftritt. Diese kleinen Proteine ​​mit einer Größe von etwa 20 kDa katalysieren die Oxidation einer Vielzahl organischer Substrate zu Peroxid oder H2O2, wie z. B. Kohlenhydratdehydrogenasen, Stickstoffmonoxid, L-Cystin, Lipofuscin und phenolische Verbindungen. Alle diese Verbindungen können für den Körper giftig sein und wenn sie nicht durch das Enzym Peroxidoxidase entfernt werden, können sie zu verschiedenen Krankheiten führen. In dieser Studie versuchen wir, die Struktur, Funktion und biochemischen Eigenschaften dieser wichtigen Enzymklasse sowie ihre Rolle in der Pflanzenproduktion zu beschreiben

Pflanzen und Tiere besitzen Peroxidasen. Es handelt sich um einkettige Glykoproteine, die 60–70 Aminosäurereste enthalten, die zu einer α-Helix verdreht sind (siehe Abb. 1). Mehrere Cysteinreste (in Form von Disulfidbrücken), die dem inneren Rand der Struktur zugewandt sind, sind konformativ fixiert und werden nicht hydroxyliert. Diese Konfiguration stabilisiert die Faser und macht Peroxidase widerstandsfähiger gegen Thermolyse und proteolytischen Abbau. Darüber hinaus bindet das Enzym aufgrund seiner Größe ein schützendes Chaperon-Protein und verhindert so