Пероксидаза - це фермент, присутній переважно рослинах; його також можна виявити в лейкоцитах крові та в молоці. Цей фермент каталізує дегідрогенізацію (окислення) різних речовин у присутності перекису водню, що діє як акцептор водню і перетворюється на воду в ході цієї хімічної реакції.
Пероксидаза – фермент, присутній переважно у рослинах; його також можна виявити в лейкоцитах крові та в молоці. Цей фермент каталізує дегідрогенізацію (окислення) різних речовин у присутності перекису водню, що діє як акцептор водню і перетворюється на воду в ході цієї хімічної реакції.
Пероксидаза відіграє важливу роль у захисті рослин від патогенів, а також бере участь у процесах лігніфікації та суберинізації клітинних стінок. Крім того, цей фермент задіяний у реакціях окислення різних субстратів, наприклад, фенолів, ароматичних амінів, індолів і т.д. У рослинах виділяють кілька ізоформ пероксидази, локалізованих у різних клітинних компартментах та виконують специфічні функції.
Пероксидази є широко поширеним класом ферментів, які беруть участь у різних біохімічних процесах захисту рослин від окислювального стресу, що виникає при коливаннях pH і температури. Ці невеликі білки розміром близько 20 кДа каталізують окислення широкого спектру органічних субстратів у перекисі або H2O2, наприклад, вуглеводних дегідрогеназ, окису азоту, L-цистину, ліпофусцину та фенольних сполук. Всі ці сполуки можуть бути токсичними для організму і, якщо не видаляється ферментом перекисної оксидази, вони призводять до різних захворювань. У цьому дослідженні ми намагаємось описати структуру, функцію, біохімічні властивості цього важливого класу ферментів, а також їх роль у рослинництві.
Пероксидазами володіють рослини та тварини. Вони є одноланцюжковими глікопротеїнами, що містять 60-70 амінокислотних залишків, закручені в α-спіраль (див. рис. 1). Декілька залишків цистеїну (у формі дисульфідних містків), звернених до внутрішнього краю структури, конформаційно закріплені та не гідроксилюються. Така конфігурація стабілізує волокно і робить пероксидазу більш стійкою до термолізису та протеолітичного розщеплення. Крім того, великі розміри ферменту пов'язують захисний білок-шаперон.