Peroxidasa

La peroxidasa es una enzima que se encuentra principalmente en las plantas; también se puede encontrar en los glóbulos blancos y la leche. Esta enzima cataliza la deshidrogenación (oxidación) de diversas sustancias en presencia de peróxido de hidrógeno, que actúa como eliminador de hidrógeno y se convierte en agua en esta reacción química.

La peroxidasa es una enzima que se encuentra principalmente en las plantas; también se puede encontrar en los glóbulos blancos y la leche. Esta enzima cataliza la deshidrogenación (oxidación) de diversas sustancias en presencia de peróxido de hidrógeno, que actúa como eliminador de hidrógeno y se convierte en agua en esta reacción química.

La peroxidasa juega un papel importante en la protección de las plantas contra los patógenos y también participa en los procesos de lignificación y suberinización de las paredes celulares. Además, esta enzima interviene en las reacciones de oxidación de diversos sustratos, como fenoles, aminas aromáticas, indoles, etc. En las plantas se aíslan varias isoformas de peroxidasa, localizadas en diferentes compartimentos celulares y realizando funciones específicas.

Las peroxidasas son una clase muy extendida de enzimas que participan en diversos procesos bioquímicos para proteger a las plantas del estrés oxidativo que se produce durante las fluctuaciones de pH y temperatura. Estas pequeñas proteínas, de aproximadamente 20 kDa de tamaño, catalizan la oxidación de una amplia gama de sustratos orgánicos a peróxido o H2O2, como carbohidratos deshidrogenasas, óxido nítrico, L-cistina, lipofuscina y compuestos fenólicos. Todos estos compuestos pueden ser tóxicos para el cuerpo y, si la enzima peróxido oxidasa no los elimina, provocan diversas enfermedades. En este estudio, intentamos describir la estructura, función y propiedades bioquímicas de esta importante clase de enzimas, así como su papel en la producción de cultivos.

Las plantas y los animales poseen peroxidasas. Son glicoproteínas monocatenarias que contienen entre 60 y 70 residuos de aminoácidos retorcidos en una hélice α (ver Fig. 1). Varios residuos de cisteína (en forma de puentes disulfuro) que miran hacia el borde interior de la estructura están fijados conformacionalmente y no están hidroxilados. Esta configuración estabiliza la fibra y hace que la peroxidasa sea más resistente a la termólisis y la degradación proteolítica. Además, el gran tamaño de la enzima se une a una proteína chaperona protectora, evitando