Perossidasi

La perossidasi è un enzima presente principalmente nelle piante; può essere trovato anche nei globuli bianchi e nel latte. Questo enzima catalizza la deidrogenazione (ossidazione) di varie sostanze in presenza di perossido di idrogeno, che agisce come uno scavenger di idrogeno e viene convertito in acqua in questa reazione chimica.

La perossidasi è un enzima presente principalmente nelle piante; può essere trovato anche nei globuli bianchi e nel latte. Questo enzima catalizza la deidrogenazione (ossidazione) di varie sostanze in presenza di perossido di idrogeno, che agisce come uno scavenger di idrogeno e viene convertito in acqua in questa reazione chimica.

La perossidasi svolge un ruolo importante nella protezione delle piante dagli agenti patogeni ed è coinvolta anche nei processi di lignificazione e suberinizzazione delle pareti cellulari. Inoltre questo enzima è coinvolto nelle reazioni di ossidazione di vari substrati, come fenoli, ammine aromatiche, indoli, ecc. Nelle piante vengono isolate numerose isoforme della perossidasi, localizzate in diversi compartimenti cellulari e che svolgono funzioni specifiche.

Le perossidasi sono una classe diffusa di enzimi che partecipano a vari processi biochimici per proteggere le piante dallo stress ossidativo che si verifica durante le fluttuazioni di pH e temperatura. Queste piccole proteine, di dimensioni pari a circa 20 kDa, catalizzano l'ossidazione di un'ampia gamma di substrati organici in perossido o H2O2, come carboidrati deidrogenasi, ossido nitrico, L-cistina, lipofuscina e composti fenolici. Tutti questi composti possono essere tossici per l’organismo e, se non rimossi dall’enzima perossido ossidasi, portano a varie malattie. In questo studio, tentiamo di descrivere la struttura, la funzione, le proprietà biochimiche di questa importante classe di enzimi, nonché il loro ruolo nella produzione agricola

Le piante e gli animali possiedono perossidasi. Sono glicoproteine ​​​​a catena singola contenenti 60-70 residui di amminoacidi attorcigliati in un'α-elica (vedi Fig. 1). Diversi residui di cisteina (sotto forma di ponti disolfuro) rivolti verso il bordo interno della struttura sono fissati conformazionalmente e non sono idrossilati. Questa configurazione stabilizza la fibra e rende la perossidasi più resistente alla termolisi e alla degradazione proteolitica. Inoltre, le grandi dimensioni dell'enzima legano una proteina chaperone protettiva, prevenendola