Peroxydase

La peroxydase est une enzyme présente principalement dans les plantes ; on le trouve également dans les globules blancs et le lait. Cette enzyme catalyse la déshydrogénation (oxydation) de diverses substances en présence de peroxyde d'hydrogène, qui agit comme un piégeur d'hydrogène et est converti en eau lors de cette réaction chimique.

La peroxydase est une enzyme présente principalement dans les plantes ; on le trouve également dans les globules blancs et le lait. Cette enzyme catalyse la déshydrogénation (oxydation) de diverses substances en présence de peroxyde d'hydrogène, qui agit comme un piégeur d'hydrogène et est converti en eau lors de cette réaction chimique.

La peroxydase joue un rôle important dans la protection des plantes contre les agents pathogènes et est également impliquée dans les processus de lignification et de subérinisation des parois cellulaires. De plus, cette enzyme est impliquée dans les réactions d’oxydation de divers substrats, tels que les phénols, les amines aromatiques, les indoles, etc. Chez les plantes, plusieurs isoformes de peroxydase sont isolées, localisées dans différents compartiments cellulaires et remplissant des fonctions spécifiques.

Les peroxydases sont une classe répandue d'enzymes qui participent à divers processus biochimiques pour protéger les plantes du stress oxydatif qui se produit lors des fluctuations de pH et de température. Ces petites protéines, d'une taille d'environ 20 kDa, catalysent l'oxydation d'un large éventail de substrats organiques en peroxyde ou H2O2, tels que les déshydrogénases glucidiques, l'oxyde nitrique, la L-cystine, la lipofuscine et les composés phénoliques. Tous ces composés peuvent être toxiques pour l’organisme et s’ils ne sont pas éliminés par l’enzyme peroxyde oxydase, ils entraînent diverses maladies. Dans cette étude, nous tentons de décrire la structure, la fonction, les propriétés biochimiques de cette importante classe d'enzymes, ainsi que leur rôle dans la production végétale.

Les plantes et les animaux possèdent des peroxydases. Ce sont des glycoprotéines à chaîne unique contenant 60 à 70 résidus d'acides aminés tordus en hélice α (voir Fig. 1). Plusieurs résidus de cystéine (sous forme de ponts disulfure) faisant face au bord interne de la structure sont conformationnellement fixés et ne sont pas hydroxylés. Cette configuration stabilise la fibre et rend la peroxydase plus résistante à la thermolyse et à la dégradation protéolytique. De plus, la grande taille de l’enzyme se lie à une protéine chaperonne protectrice, empêchant