Amyloïde

Amyloïdose is een ziekte die gepaard gaat met de afzetting in weefsels en organen van kenmerkend fibrillair, cytoplasmatisch of intracellulair amyloïd. Amyloïd wordt aangetroffen bij patiënten met zowel erfelijke als verworven ziekten. Het bestaat uit ‘verkeerde’ eiwitten die niet de noodzakelijke functies vervullen in het menselijk lichaam. De afzetting van amyloïde in cellen leidt tot verschillende ziekten, zoals de ziekte van Alzheimer, de ziekte van Parkinson, amyloïdose van het hart, de nieren en andere organen.

Wetenschappers van over de hele wereld bestuderen deze ziekte om te begrijpen waarom dit specifieke eiwit in cellen wordt afgezet en welke manieren kunnen worden gebruikt om de vorming ervan te voorkomen. Onder de biologische mechanismen van de ontwikkeling van amyloïdose is vooral de synthese van een abnormaal eiwit, de fibrillinogeenvoorloper (pro-F), belangrijk. Fibrillogenen van amyloïde eiwitafzettingen hebben de neiging aggregaten te vormen die uit fibrillen bestaan; onoplosbare complexformaties worden gevormd tijdens hun opslag in een ultracentrifuge. Deze insluitsels lijken op de structuur van een vezel. Er wordt aangenomen dat fibrillogenen worden gevormd tijdens de enzymatische modificatie van eiwitten met een hoog molecuulgewicht. In het geval van genetische aandoeningen van een van de genen die verantwoordelijk zijn voor de eiwitsynthese, verschijnen fibriumaggregaten in overmaat en nemen intracellulair een belangrijke plaats in. Dit leidt tot de vervanging van een normale cel die zijn eigen fibrinogeen bevat door cellen met abnormale eiwitten: fibrillen. Fibrinecomponenten, die in overmatige hoeveelheden worden gevormd, hopen zich op in het orgaan en vormen amyloïdeafzettingen. In het beenmerg, de lever, de nieren, de milt en de hersenen worden afzettingen van amyloïdinefibrillaire eiwitten gevormd, gedetecteerd in de vorm van korrelige ophopingen van lichte, onregelmatig gevormde massa's; donker gekleurd met zuur en alcoholhematoxyline