La dipeptidasa es una enzima presente en los jugos digestivos que descompone varios productos de la digestión de proteínas (dipéptidos) en sus aminoácidos constituyentes. Luego se absorben en el intestino humano.
La dipeptidasa pertenece a las hidrolasas, enzimas que catalizan la escisión hidrolítica de enlaces químicos utilizando una molécula de agua. En particular, la dipeptidasa escinde los enlaces peptídicos en los dipéptidos, produciendo aminoácidos libres.
La dipeptidasa se produce en el páncreas y se secreta en el intestino delgado como parte del jugo pancreático. Está activo en el ambiente alcalino del intestino delgado. En el estómago, la enzima está inactiva debido al ambiente ácido del jugo gástrico.
La dipeptidasa juega un papel importante en la etapa final de la digestión de proteínas. Completa el proceso de descomposición de las proteínas en aminoácidos, iniciado por enzimas como la pepsina y la tripsina. Gracias a la dipeptidasa, los dipéptidos resultantes se hidrolizan completamente en aminoácidos, que luego se absorben en la sangre.
dipeptidasa - una enzima de la clase hidrolasa que cataliza la escisión del enlace peptídico entre aminoácidos en un dipéptido. Las dipeptidasas participan en la digestión en la mayoría de los organismos, incluidos los humanos. Las enzimas que descomponen los dipéptidos se denominan dipeptidasas y las enzimas que descomponen los polipéptidos más largos se denominan peptidasas.
Funciones
– Escisión de dipéptidos resultantes de la acción de peptidasas en aminoácidos, que pueden utilizarse para la síntesis de proteínas.
– Participación en la regulación de los niveles de aminoácidos en sangre.
– Función en el metabolismo celular.
La dipeptidasa descompone los dipéptidos en aminoácidos.
El sistema dipeptidirasa, implicado en la digestión de proteínas, consta de varias enzimas que catalizan una secuencia de reacciones que conducen a la formación de los aminoácidos que forman su proteína original. Cada dipéptido es procesado por un conjunto especial de enzimas digestivas, a menudo llamada dipeptiduria. Las peptidasas más comunes y sus efectos incluyen:
En serie: hidroliza los enlaces peptídicos internos, comenzando desde el "medio" entre los aminoácidos en los oligopéptidos o cadenas polipeptídicas. Tiocarboxilato (Ser, Cys) La hidrólisis se produce con la ayuda del ácido tiocarbámico, que separa los enlaces entre los grupos carboxilo y sulfhidrilo de los residuos de aminoácidos que forman el péptido. Forman parte del dipeptidogeno, hipoglicidina-endopéptidos, glicina-dipeptidogeno, tiocarboxalil acetales, luteindipeptidegionas, isolevulinicarboxilato, sulfasalareanylcarboxyali matazon, carbohidrato desaminasa-2 y otras enzimas con este tipo de actividad.
Los iones descarboxilato carbonato, como los presentes en la saliva, pueden escindirse de los residuos de aminoácidos y usarse como enzimas dipeptasas. Las enzimas de este tipo tienen una mayor especificidad que el descarboxilato e incluyen aminoxina bencidasa, defosfolipatasa A2, ERTides dipeptiohidasa y procesan fragmentos de cadenas peptídicas formadas durante la fermentación y digestión de los alimentos.