Dipeptidasi

La dipeptidasi è un enzima presente nei succhi digestivi che scompone una serie di prodotti della digestione proteica (dipeptidi) nei loro aminoacidi costituenti. Vengono poi assorbiti nell'intestino umano.

La dipeptidasi appartiene alle idrolasi, enzimi che catalizzano la scissione idrolitica dei legami chimici utilizzando una molecola d'acqua. In particolare, la dipeptidasi scinde i legami peptidici nei dipeptidi, producendo amminoacidi liberi.

La dipeptidasi viene prodotta nel pancreas e secreta nell'intestino tenue come parte del succo pancreatico. È attivo nell'ambiente alcalino dell'intestino tenue. Nello stomaco, l'enzima è inattivo a causa dell'ambiente acido del succo gastrico.

La dipeptidasi svolge un ruolo importante nella fase finale della digestione delle proteine. Completa il processo di scomposizione delle proteine ​​in amminoacidi, avviato da enzimi come pepsina e tripsina. Grazie alla dipeptidasi, i dipeptidi risultanti vengono completamente idrolizzati in aminoacidi, che vengono poi assorbiti nel sangue.

Dipeptidasi - un enzima della classe delle idrolasi che catalizza la scissione del legame peptidico tra gli amminoacidi in un dipeptide. Le dipeptidasi sono coinvolte nella digestione nella maggior parte degli organismi, compreso l'uomo. Gli enzimi che scompongono i dipeptidi sono chiamati dipeptidasi, mentre gli enzimi che scompongono i polipeptidi più lunghi sono chiamati peptidasi.

Funzioni

– Scissione dei dipeptidi risultanti dall’azione delle peptidasi in amminoacidi, che possono essere utilizzati per la sintesi proteica.
– Partecipazione alla regolazione dei livelli di aminoacidi nel sangue.
– Funzione nel metabolismo cellulare.

La dipeptidasi scompone i dipeptidi in amminoacidi.

Il sistema della dipeptidirasi, coinvolto nella digestione delle proteine, è costituito da diversi enzimi che catalizzano una sequenza di reazioni che portano alla formazione degli amminoacidi che compongono la loro proteina madre. Ogni dipeptide viene processato da un insieme speciale di enzimi digestivi, spesso chiamati dipeptiduria. Le peptidasi più comuni e i loro effetti includono:

Seriale: idrolizza i legami peptidici interni, a partire dal “centro” tra gli amminoacidi negli oligopeptidi o nelle catene polipeptidiche. L'idrolisi del tiocarbossilato (Ser, Cys) avviene con l'aiuto dell'acido tiocarbammico, che separa i legami tra i gruppi carbossilici e solfidrilici dei residui amminoacidici che compongono il peptide. Fanno parte di dipeptidogeno, ipoglicidina-endopeptidi, glicina-dipeptidogeno, tiocarbossalil acetali, luteindipeptidegionas, isolevulinicarbossilato, sulfasalareanilcarbossiali Matazon, carboidrati deaminasi-2 e altri enzimi con questo tipo di attività

Gli ioni carbonato decarbossilato, come quelli presenti nella saliva, possono essere scissi dai residui di amminoacidi e utilizzati come enzimi dipeptasi. Gli enzimi di questo tipo hanno una specificità più elevata rispetto al decarbossilato e includono aminoxina benzidasi, defosfolipatasi A2, ERTides dipeptiohydase e processano frammenti di catene peptidiche formate durante la fermentazione e la digestione degli alimenti