Dipeptidase

Dipeptidase is een enzym dat aanwezig is in spijsverteringssappen en dat een aantal eiwitverteringsproducten (dipeptiden) afbreekt in hun samenstellende aminozuren. Vervolgens worden ze opgenomen in de menselijke darm.

Dipeptidase behoort tot hydrolasen - enzymen die de hydrolytische splitsing van chemische bindingen katalyseren met behulp van een watermolecuul. In het bijzonder splitst dipeptidase peptidebindingen in dipeptiden, waardoor vrije aminozuren worden geproduceerd.

Dipeptidase wordt geproduceerd in de pancreas en uitgescheiden in de dunne darm als onderdeel van het pancreassap. Het is actief in het alkalische milieu van de dunne darm. In de maag is het enzym inactief vanwege de zure omgeving van maagsap.

Dipeptidase speelt een belangrijke rol in de laatste fase van de eiwitvertering. Het voltooit het proces van het afbreken van eiwitten in aminozuren, begonnen door enzymen zoals pepsine en trypsine. Dankzij dipeptidase worden de resulterende dipeptiden volledig gehydrolyseerd tot aminozuren, die vervolgens in het bloed worden opgenomen.

Dipeptidase - een enzym uit de hydrolaseklasse dat de splitsing van de peptidebinding tussen aminozuren in een dipeptide katalyseert. Dipeptidasen zijn betrokken bij de spijsvertering in de meeste organismen, inclusief mensen. Enzymen die dipeptiden afbreken worden dipeptidasen genoemd, en enzymen die langere polypeptiden afbreken worden peptidasen genoemd.

Functies

– Splitsing van dipeptiden als gevolg van de werking van peptidasen in aminozuren, die kunnen worden gebruikt voor eiwitsynthese.
– Deelname aan de regulatie van aminozuurniveaus in het bloed.
– Functie in het cellulaire metabolisme.

Dipeptidase breekt dipeptiden af ​​tot aminozuren.

Het dipeptidirase-systeem, dat betrokken is bij de vertering van eiwitten, bestaat uit verschillende enzymen die een reeks reacties katalyseren die leiden tot de vorming van de aminozuren waaruit het oorspronkelijke eiwit bestaat. Elk dipeptide wordt verwerkt door een speciale reeks spijsverteringsenzymen, ook wel dipeptidurie genoemd. De meest voorkomende peptidasen en hun effecten zijn onder meer:

Serieel - hydrolyseer interne peptidebindingen, beginnend vanuit het “midden” tussen aminozuren in oligopeptiden of polypeptideketens. Thiocarboxylaat (Ser, Cys) Hydrolyse vindt plaats met behulp van thiocarbaminezuur, dat de bindingen scheidt tussen de carboxyl- en sulfhydrylgroepen van de aminozuurresiduen waaruit het peptide bestaat. Ze maken deel uit van dipeptidogeen, hypoglycidine-endopeptiden, glycine-dipeptidogeen, thiocarboxalylacetalen, luteindipeptidegionas, isolevulinicarboxylaat, sulfasalareanylcarboxyali Matazon, koolhydraatdeaminase-2 en andere enzymen met dit soort activiteit

Decarboxylaatcarbonaationen, zoals die aanwezig zijn in speeksel, kunnen worden afgesplitst van aminozuurresiduen en worden gebruikt als dipeptase-enzymen. Enzymen van dit type hebben een hogere specificiteit dan decarboxylaat en omvatten aminoxinebenzidase, defosfolipatase A2, ERTides Dipeptiohydase - en procesfragmenten van peptideketens gevormd tijdens voedselfermentatie en vertering