Dipeptydaza

Dipeptydaza to enzym obecny w sokach trawiennych, który rozkłada wiele produktów trawienia białek (dipeptydy) na aminokwasy składowe. Następnie są wchłaniane w jelitach człowieka.

Dipeptydaza należy do hydrolaz – enzymów katalizujących hydrolityczne rozszczepienie wiązań chemicznych przy użyciu cząsteczki wody. W szczególności dipeptydaza rozcina wiązania peptydowe w dipeptydach, tworząc wolne aminokwasy.

Dipeptydaza jest wytwarzana w trzustce i wydzielana do jelita cienkiego w postaci soku trzustkowego. Działa w środowisku zasadowym jelita cienkiego. W żołądku enzym jest nieaktywny ze względu na kwaśne środowisko soku żołądkowego.

Dipeptydaza odgrywa ważną rolę w końcowym etapie trawienia białek. Kończy proces rozkładu białek na aminokwasy, zapoczątkowany przez enzymy takie jak pepsyna i trypsyna. Dzięki dipeptydazie powstałe dipeptydy ulegają całkowitej hydrolizie do aminokwasów, które następnie wchłaniają się do krwi.

Dipeptydaza - enzym z klasy hydrolaz, który katalizuje rozszczepienie wiązania peptydowego pomiędzy aminokwasami w dipeptydzie. Dipeptydazy biorą udział w trawieniu u większości organizmów, w tym człowieka. Enzymy rozkładające dipeptydy nazywane są dipeptydazami, a enzymy rozkładające dłuższe polipeptydy nazywane są peptydazami.

Funkcje

– Rozszczepienie dipeptydów powstałe w wyniku działania peptydaz na aminokwasy, które można wykorzystać do syntezy białek.
– Udział w regulacji poziomu aminokwasów we krwi.
– Funkcja w metabolizmie komórkowym.

Dipeptydaza rozkłada dipeptydy na aminokwasy.

Układ dipeptydirazy biorący udział w trawieniu białek składa się z kilku enzymów, które katalizują sekwencję reakcji prowadzących do powstania aminokwasów tworzących ich białko macierzyste. Każdy dipeptyd jest przetwarzany przez specjalny zestaw enzymów trawiennych, często nazywany dipeptydurią. Do najczęstszych peptydaz i ich efektów należą:

Szeregowy - hydrolizują wewnętrzne wiązania peptydowe, zaczynając od „środka” pomiędzy aminokwasami w oligopeptydach lub łańcuchach polipeptydowych. Tiokarboksylan (Ser, Cys) Hydroliza zachodzi za pomocą kwasu tiokarbaminowego, który oddziela wiązania pomiędzy grupami karboksylową i sulfhydrylową reszt aminokwasowych tworzących peptyd. Są częścią dipeptydogenu, hipoglicydyno-endopeptydów, glicyno-dipeptydogenu, acetali tiokarboksylowych, luteindipeptydgionas, izolulinikarboksylanu, sulfasalareanylkarboksyali Matazon, deaminazy węglowodanowej-2 i innych enzymów o tego typu działaniu

Dekarboksylowane jony węglanowe, takie jak te obecne w ślinie, można oddzielić od reszt aminokwasowych i zastosować jako enzymy dipeptydazy. Enzymy tego typu charakteryzują się wyższą specyficznością niż dekarboksylany i obejmują benzydazę aminoksynową, defosfolipatazę A2, dipeptydazę ERTides – i procesowe fragmenty łańcuchów peptydowych powstałe podczas fermentacji i trawienia żywności