Dipeptidase

Dipeptidase er et enzym, der findes i fordøjelsessaft, og som nedbryder en række proteinfordøjelsesprodukter (dipeptider) til deres aminosyrer. De absorberes derefter i den menneskelige tarm.

Dipeptidase hører til hydrolaser - enzymer, der katalyserer den hydrolytiske spaltning af kemiske bindinger ved hjælp af et vandmolekyle. Især dipeptidase spalter peptidbindinger i dipeptider og producerer frie aminosyrer.

Dipeptidase produceres i bugspytkirtlen og udskilles i tyndtarmen som en del af bugspytkirtlens juice. Det er aktivt i det alkaliske miljø i tyndtarmen. I maven er enzymet inaktivt på grund af mavesaftens sure miljø.

Dipeptidase spiller en vigtig rolle i den sidste fase af proteinfordøjelsen. Det fuldender processen med at nedbryde proteiner til aminosyrer, påbegyndt af enzymer som pepsin og trypsin. Takket være dipeptidase hydrolyseres de resulterende dipeptider fuldstændigt til aminosyrer, som derefter absorberes i blodet.

Dipeptidase - et enzym af hydrolaseklassen, der katalyserer spaltningen af ​​peptidbindingen mellem aminosyrer i et dipeptid. Dipeptidaser er involveret i fordøjelsen i de fleste organismer, herunder mennesker. Enzymer, der nedbryder dipeptider, kaldes dipeptidaser, og enzymer, der nedbryder længere polypeptider, kaldes peptidaser.

Funktioner

– Spaltning af dipeptider som følge af virkningen af ​​peptidaser til aminosyrer, som kan bruges til proteinsyntese.
– Deltagelse i regulering af aminosyreniveauer i blodet.
– Funktion i cellulært stofskifte.

Dipeptidase nedbryder dipeptider til aminosyrer.

Dipeptidirase-systemet, der er involveret i proteinfordøjelsen, består af flere enzymer, der katalyserer en sekvens af reaktioner, der fører til dannelsen af ​​de aminosyrer, der udgør deres moderprotein. Hvert dipeptid behandles af et særligt sæt fordøjelsesenzymer, ofte kaldet dipeptiduri. De mest almindelige peptidaser og deres virkninger omfatter:

Seriel - hydrolyser interne peptidbindinger, startende fra "midten" mellem aminosyrer i oligopeptider eller polypeptidkæder. Thiocarboxylat (Ser, Cys) Hydrolyse sker ved hjælp af thiocarbaminsyre, som adskiller bindingerne mellem carboxyl- og sulfhydrylgrupperne i aminosyreresterne, der udgør peptidet. De er en del af dipeptidogen, hypoglycidin-endopeptider, glycin-dipeptidogen, thiocarboxalylacetaler, luteindipeptidegionas, isolevulinicarboxylat, sulfasalareanylcarboxyali Matazon, kulhydratdeaminase-2 og andre enzymer med denne type aktivitet

Decarboxylatkarbonat-ioner, såsom dem, der findes i spyt, kan spaltes fra aminosyrerester og anvendes som dipeptase-enzymer. Enzymer af denne type har en højere specificitet end decarboxylat og omfatter aminoxinbenzidase, dephospholipatase A2, ERTides Dipeptiohydase - og procesfragmenter af peptidkæder dannet under fødevarefermentering og fordøjelse