Dipeptidase

La dipeptidase est une enzyme présente dans les sucs digestifs qui décompose un certain nombre de produits de digestion des protéines (dipeptides) en leurs acides aminés constitutifs. Ils sont ensuite absorbés dans l'intestin humain.

La dipeptidase appartient aux hydrolases - des enzymes qui catalysent le clivage hydrolytique des liaisons chimiques à l'aide d'une molécule d'eau. En particulier, la dipeptidase coupe les liaisons peptidiques des dipeptides, produisant ainsi des acides aminés libres.

La dipeptidase est produite dans le pancréas et sécrétée dans l'intestin grêle dans le cadre du suc pancréatique. Il est actif dans le milieu alcalin de l’intestin grêle. Dans l’estomac, l’enzyme est inactive en raison de l’environnement acide du suc gastrique.

La dipeptidase joue un rôle important dans l'étape finale de la digestion des protéines. Il complète le processus de dégradation des protéines en acides aminés, commencé par des enzymes telles que la pepsine et la trypsine. Grâce à la dipeptidase, les dipeptides obtenus sont complètement hydrolysés en acides aminés, qui sont ensuite absorbés dans le sang.

Dipeptidase - une enzyme de la classe des hydrolases qui catalyse le clivage de la liaison peptidique entre les acides aminés d'un dipeptide. Les dipeptidases sont impliquées dans la digestion chez la plupart des organismes, y compris les humains. Les enzymes qui décomposent les dipeptides sont appelées dipeptidases, et les enzymes qui décomposent les polypeptides plus longs sont appelées peptidases.

Les fonctions

– Clivage des dipeptides résultant de l’action des peptidases en acides aminés, utilisables pour la synthèse des protéines.
– Participation à la régulation des taux d’acides aminés dans le sang.
– Fonction dans le métabolisme cellulaire.

La dipeptidase décompose les dipeptides en acides aminés.

Le système dipeptidirase, impliqué dans la digestion des protéines, est constitué de plusieurs enzymes qui catalysent une séquence de réactions conduisant à la formation des acides aminés qui composent leur protéine mère. Chaque dipeptide est traité par un ensemble spécial d’enzymes digestives, souvent appelées dipeptidurie. Les peptidases les plus courantes et leurs effets comprennent :

En série - hydrolyse les liaisons peptidiques internes, en commençant par le « milieu » entre les acides aminés dans les oligopeptides ou les chaînes polypeptidiques. Thiocarboxylate (Ser, Cys) L'hydrolyse se produit à l'aide de l'acide thiocarbamique, qui sépare les liaisons entre les groupes carboxyle et sulfhydryle des résidus d'acides aminés qui composent le peptide. Ils font partie des dipeptidogènes, des hypoglycidines-endopeptides, de la glycine-dipeptidogène, des acétals de thiocarboxalyle, des lutéindipeptidegionas, de l'isolevulinicarboxylate, du sulfasalaréanylcarboxyali Matazon, des glucides désaminase-2 et d'autres enzymes ayant ce type d'activité.

Les ions décarboxylate carbonate, tels que ceux présents dans la salive, peuvent être clivés des résidus d’acides aminés et utilisés comme enzymes dipeptase. Les enzymes de ce type ont une spécificité plus élevée que le décarboxylate et comprennent l'aminoxine benzidase, la déphospholipatase A2, l'ERTides Dipeptiohydase - et les fragments de processus de chaînes peptidiques formés pendant la fermentation et la digestion des aliments.