Dipeptidase

Dipeptidase ist ein in Verdauungssäften vorkommendes Enzym, das eine Reihe von Proteinverdauungsprodukten (Dipeptiden) in ihre Aminosäurebestandteile zerlegt. Anschließend werden sie im menschlichen Darm aufgenommen.

Dipeptidase gehört zu den Hydrolasen – Enzymen, die die hydrolytische Spaltung chemischer Bindungen mithilfe eines Wassermoleküls katalysieren. Insbesondere spaltet Dipeptidase Peptidbindungen in Dipeptiden und produziert so freie Aminosäuren.

Dipeptidase wird in der Bauchspeicheldrüse produziert und als Teil des Bauchspeicheldrüsensaftes in den Dünndarm ausgeschieden. Es ist im alkalischen Milieu des Dünndarms aktiv. Im Magen ist das Enzym aufgrund des sauren Milieus des Magensaftes inaktiv.

Dipeptidase spielt eine wichtige Rolle im Endstadium der Proteinverdauung. Es vervollständigt den Prozess der Aufspaltung von Proteinen in Aminosäuren, der durch Enzyme wie Pepsin und Trypsin eingeleitet wird. Dank der Dipeptidase werden die entstehenden Dipeptide vollständig zu Aminosäuren hydrolysiert, die dann ins Blut aufgenommen werden.

Dipeptidase - ein Enzym der Hydrolase-Klasse, das die Spaltung der Peptidbindung zwischen Aminosäuren in einem Dipeptid katalysiert. Dipeptidasen sind in den meisten Organismen, einschließlich des Menschen, an der Verdauung beteiligt. Enzyme, die Dipeptide abbauen, werden Dipeptidasen genannt, und Enzyme, die längere Polypeptide abbauen, werden Peptidasen genannt.

Funktionen

– Spaltung von Dipeptiden durch die Wirkung von Peptidasen in Aminosäuren, die für die Proteinsynthese verwendet werden können.
– Beteiligung an der Regulierung des Aminosäurespiegels im Blut.
– Funktion im Zellstoffwechsel.

Dipeptidase zerlegt Dipeptide in Aminosäuren.

Das an der Proteinverdauung beteiligte Dipeptidirase-System besteht aus mehreren Enzymen, die eine Abfolge von Reaktionen katalysieren, die zur Bildung der Aminosäuren führen, aus denen ihr Ausgangsprotein besteht. Jedes Dipeptid wird von einem speziellen Satz Verdauungsenzyme verarbeitet, was oft als Dipeptidurie bezeichnet wird. Zu den häufigsten Peptidasen und ihren Wirkungen gehören:

Seriell – hydrolysiert interne Peptidbindungen, beginnend in der „Mitte“ zwischen Aminosäuren in Oligopeptiden oder Polypeptidketten. Die Hydrolyse von Thiocarboxylat (Ser, Cys) erfolgt mit Hilfe von Thiocarbaminsäure, die die Bindungen zwischen den Carboxyl- und Sulfhydrylgruppen der Aminosäurereste, aus denen das Peptid besteht, trennt. Sie sind Teil von Dipeptidogen, Hypoglycidin-Endopeptiden, Glycin-Dipeptidogen, Thiocarboxalylacetalen, Luteindipeptidegionas, Isolevulinicarboxylat, Sulfasalareanylcarboxyali Matazon, Kohlenhydrat-Desaminase-2 und anderen Enzymen mit dieser Art von Aktivität

Decarboxylat-Carbonat-Ionen, wie sie beispielsweise im Speichel vorkommen, können von Aminosäureresten abgespalten und als Dipeptase-Enzyme verwendet werden. Enzyme dieses Typs haben eine höhere Spezifität als Decarboxylate und umfassen Aminoxinbenzidase, Dephospholipatase A2, ERTides Dipeptiohydase – und verarbeiten Fragmente von Peptidketten, die während der Fermentation und Verdauung von Lebensmitteln entstehen