Dipeptidase

A dipeptidase é uma enzima presente nos sucos digestivos que decompõe vários produtos da digestão de proteínas (dipeptídeos) em seus aminoácidos constituintes. Eles são então absorvidos no intestino humano.

A dipeptidase pertence às hidrolases - enzimas que catalisam a clivagem hidrolítica de ligações químicas usando uma molécula de água. Em particular, a dipeptidase cliva ligações peptídicas em dipeptídeos, produzindo aminoácidos livres.

A dipeptidase é produzida no pâncreas e secretada no intestino delgado como parte do suco pancreático. É ativo no ambiente alcalino do intestino delgado. No estômago, a enzima fica inativa devido ao ambiente ácido do suco gástrico.

A dipeptidase desempenha um papel importante na fase final da digestão das proteínas. Completa o processo de decomposição das proteínas em aminoácidos, iniciado por enzimas como a pepsina e a tripsina. Graças à dipeptidase, os dipeptídeos resultantes são completamente hidrolisados ​​em aminoácidos, que são então absorvidos pelo sangue.

Dipeptidase - uma enzima da classe hidrolase que catalisa a clivagem da ligação peptídica entre aminoácidos em um dipeptídeo. As dipeptidases estão envolvidas na digestão na maioria dos organismos, incluindo humanos. As enzimas que decompõem os dipeptídeos são chamadas de dipeptidases, e as enzimas que decompõem os polipeptídeos mais longos são chamadas de peptidases.

Funções

– Clivagem de dipeptídeos resultantes da ação das peptidases em aminoácidos, que podem ser utilizados para síntese proteica.
– Participação na regulação dos níveis de aminoácidos no sangue.
– Função no metabolismo celular.

A dipeptidase decompõe os dipeptídeos em aminoácidos.

O sistema dipeptidirase, envolvido na digestão de proteínas, consiste em diversas enzimas que catalisam uma sequência de reações que levam à formação dos aminoácidos que constituem sua proteína original. Cada dipeptídeo é processado por um conjunto especial de enzimas digestivas, frequentemente chamado de dipeptidúria. As peptidases mais comuns e seus efeitos incluem:

Serial - hidrolisa ligações peptídicas internas, começando pelo “meio” entre os aminoácidos em oligopeptídeos ou cadeias polipeptídicas. A hidrólise do tiocarboxilato (Ser, Cys) ocorre com a ajuda do ácido tiocarbâmico, que separa as ligações entre os grupos carboxila e sulfidrila dos resíduos de aminoácidos que compõem o peptídeo. Fazem parte do dipeptidogênio, hipoglicidina-endopeptídeos, glicina-dipeptidogênio, tiocarboxalil acetais, luteindipeptídeogionas, isolevulinicarboxilato, sulfasalareanilcarboxyali Matazon, carboidrato desaminase-2 e outras enzimas com esse tipo de atividade

Os íons Descarboxilato Carbonato, como os presentes na saliva, podem ser clivados de resíduos de aminoácidos e usados ​​como enzimas dipeptases. Enzimas deste tipo têm maior especificidade que o descarboxilato e incluem aminoxina benzidase, desfosfolipatase A2, ERTides Dipeptiohydase - e processam fragmentos de cadeias peptídicas formadas durante a fermentação e digestão dos alimentos.